logo

Jakie substancje rozkłada amylaza?

AMYLAZA - AMYLAZA, enzym trawienny wydzielany przez ślinianki (amylaza ślinowa) i trzustkę (amylaza trzustkowa). Wspomaga trawienie, dzieląc skrobię na MALTOZE (disacharyd) i GLUKOZĘ (monosacharyd)... Naukowy i techniczny słownik encyklopedyczny

amylaza - ptyalina, diastaza, glikolidaza, enzym Słownik rosyjskich synonimów. amylaza rzeczownik, liczba synonimów: 6 • glikolidaza (2) •… Słownik synonimów

amylaza - [z gr.] - enzym rozkładający skrobię (amylozę) i promujący jej przemianę w cukier (w maltozę i glukozę); zawarta w ślinie, w soku trzustkowym, w słodzie The Big Dictionary of Foreign Words. Wydawnictwo "IDDK", 2007... Słownik wyrazów obcych języka rosyjskiego

AMYLAZA - AMYLAZA, ENZYM AMYLOLITYCZNY (od łacińskiej skrobi amylowej, enzymów charakteryzujących końcówkę aza), enzym, który rozkłada skrobię (patrz), a także glikogen, poprzez szereg etapów pośrednich do maltozy (słód szhar). To pozostaje nierozwiązane...... Wielka encyklopedia medyczna

amylaza - - [http://www.dunwoodypress.com/148/PDF/Biotech Eng Rus.pdf] Tematy biotechnologiczne PL amylaza… Poradnik tłumacza technicznego

Amylaza - * amylaza * amulaza - enzym hydrolizujący wiązania glikozydowe w polisacharydach... Genetyka. Słownik encyklopedyczny

AMYLAZA - (amylaza) enzym znajdujący się w ślinie i soku wydzielanym przez trzustkę podczas trawienia skrobi, kiedy jest rozkładany na glukozę, maltozę i dekstrynę. Amylaza hydrolizuje również glikogen, tworząc glukozę, maltozę i...... Słownik wyjaśniający medycyny

amylaza - amilazė statusas T sritis chemija apibrėžtis Fermentas, skaidantis polisacharidų α 1,4 glikozidinius ryšius. atitikmenys: angl. amylaza rus. amylaza... Chemijos terminų aiškinamasis žodynas

amylaza - (syn. diastaza jest przestarzała) ogólna nazwa enzymów z klasy hydrolaz, które katalizują hydrolizę skrobi, glikogenu i pokrewnych poli i oligosacharydów przez rozerwanie wiązań glikozydowych między 1 m a 4 m atomów węgla... Kompleksowy słownik medyczny

Amylaza - patrz Diastase and Enzymes... Encyclopedic Dictionary of F.A. Brockhaus i I.A. Efron

E1100 Amylaza

Amylaza (amylaza, E1100)

Amylaza to enzym, enzym rozkładający skrobię na oligosacharydy, czyli enzym niezbędny do procesu trawienia. Amylazy są rejestrowane jako dodatek do żywności klasyfikowany jako substancje dodatkowe (kaloryzator). W międzynarodowej klasyfikacji dodatków do żywności amylazy mają indeks E1100.

Ogólna charakterystyka E1100

Amylazy były pierwszymi enzymami odkrytymi chemicznie. W 1833 roku Francuz Anselm Payen uzyskał diastazę, która jest enzymem zdolnym do rozkładania skrobi na maltozę. Amylazy występują w kilku odmianach, dlatego są to substancje proszkowe od żółtawobrązowego do białego lub wodne roztwory nasyconego bursztynu lub ciemnożółte pasty. Istnieją trzy rodzaje amylazy:

  • α-amylaza lub enzym zależny od wapnia jest obecna u zwierząt i ludzi;
  • β-amylaza obecna w roślinach, grzybach i bakteriach, przyczyna słodyczy owoców i jagód;
  • γ-amylaza, aktywna w środowisku kwaśnym.

Korzyści i szkody amylazy

Amylaza jest wytwarzana przez gruczoły ślinowe i trzustkę organizmu; enzym jest niezbędny w procesie trawienia. Słodkawy smak, który pojawia się po dłuższym żuciu żywności zawierającej skrobię, jest wywoływany przez amylazę obecną w ślinie. Amylazy są potrzebne do prawidłowego trawienia.

Zastosowanie E1100

E1100 znajduje zastosowanie w przemyśle spożywczym jako polepszacz mąki przy produkcji ciasta i pieczywa, nadaje gotowemu produktowi blasku i specyficznego smaku. Jest stosowany jako składnik leków na trzustkę, aby pomóc w normalizacji trawienia. Zawarty również w proszkach do prania, rozkładający skrobię w praniu.

Zastosowanie E1100 (amylaza) w Rosji

Na terenie Federacji Rosyjskiej E1100 nie znajduje się na liście „Dodatki do żywności do produkcji artykułów spożywczych” według SanPiN 2.3.2.2364-08 od 2008 r..

Całkowita zawartość amylazy w surowicy

Amylaza - jeden z enzymów soku trawiennego wydzielany przez ślinianki i trzustkę.

Diastaza, amylaza surowicy, alfa-amylaza, amylaza surowicy.

Amy, alfa-amylaza, AML, diastaza, 1,4-α-D-glukanohydralaza, amylaza surowicy, amylaza krwi.

Kinetyczna metoda kolorymetryczna.

U / L (jednostka na litr).

Jaki biomateriał można wykorzystać do badań?

Jak prawidłowo przygotować się do badania?

  1. Nie jeść przez 12 godzin przed badaniem.
  2. Wyeliminuj stres fizyczny i emocjonalny oraz nie pal 30 minut przed badaniem.

Ogólne informacje o badaniu

Amylaza jest jednym z kilku enzymów wytwarzanych w trzustce i występujących w soku trzustkowym. Lipaza rozkłada tłuszcze, proteaza rozkłada białka, a amylaza rozkłada węglowodany. Z trzustki sok trzustkowy zawierający amylazę, przez przewód trzustkowy trafia do dwunastnicy, gdzie pomaga w trawieniu pokarmu.

Zwykle tylko niewielka ilość amylazy krąży w krwiobiegu (z powodu odnowienia komórek w trzustce i gruczołach ślinowych) i przedostaje się do moczu. Jeśli dojdzie do uszkodzenia trzustki, jak w przypadku zapalenia trzustki, lub jeśli przewód trzustkowy zostanie zablokowany kamieniem lub guzem, amylaza zaczyna w dużych ilościach przedostawać się do krwiobiegu, a następnie do moczu.

Niewielkie ilości amylazy są wytwarzane w jajnikach, jelitach, oskrzelach i mięśniach szkieletowych.

Do czego służą badania?

  • Diagnozowanie ostrego lub przewlekłego zapalenia trzustki i innych schorzeń trzustki w procesie patologicznym (wraz z testem lipazy).
  • Do monitorowania leczenia raka trzustki.
  • Aby upewnić się, że przewód trzustkowy nie jest uszkodzony po usunięciu kamieni żółciowych.

Kiedy zaplanowano badanie?

  • Gdy pacjent ma objawy patologii trzustki:
    • intensywny ból brzucha i pleców („ból obręczy”),
    • wzrost temperatury,
    • utrata apetytu,
    • wymioty.
  • Podczas monitorowania stanu pacjenta z chorobą trzustki i monitorowania skuteczności jego leczenia.

Co oznaczają wyniki?

Wartości odniesienia: 28-100 U / l.

Przyczyny zwiększonej aktywności całkowitej amylazy w surowicy

  • Ostre zapalenie trzustki. W tej chorobie aktywność amylazy może przekroczyć dopuszczalny poziom 6-10 razy. Wzrost występuje zwykle 2-12 godzin po uszkodzeniu trzustki i utrzymuje się przez 3-5 dni. Prawdopodobieństwo, że ostry ból jest spowodowany ostrym zapaleniem trzustki, jest dość wysokie, jeśli aktywność amylazy przekracza 1000 U / l. Niemniej jednak u niektórych pacjentów z ostrym zapaleniem trzustki wskaźnik ten czasami nieznacznie wzrasta lub nawet pozostaje w normie. Ogólnie aktywność amylazy nie odzwierciedla ciężkości zajęcia trzustki. Na przykład przy rozległym zapaleniu trzustki większość komórek wytwarzających amylazę może umrzeć, więc jej aktywność się nie zmienia.
  • Przewlekłe zapalenie trzustki. W przewlekłym zapaleniu trzustki aktywność amylazy jest początkowo umiarkowanie zwiększona, ale następnie może spaść i powrócić do normy w miarę pogarszania się uszkodzenia trzustki. Główną przyczyną przewlekłego zapalenia trzustki jest alkoholizm.
  • Uraz trzustki.
  • Rak trzustki.
  • Zablokowanie (kamień, blizna) przewodu trzustkowego.
  • Ostre zapalenie wyrostka robaczkowego, zapalenie otrzewnej.
  • Perforacja (perforacja) wrzodu żołądka.
  • Dekompensacja cukrzycy - cukrzycowa kwasica ketonowa.
  • Upośledzony odpływ w gruczołach ślinowych lub przewodach ślinowych, takich jak świnka (świnka).
  • Operacje na narządach jamy brzusznej.
  • Ostre zapalenie pęcherzyka żółciowego - zapalenie pęcherzyka żółciowego.
  • Niedrożność jelit.
  • Przerwana ciąża jajowodów.
  • Pęknięcie tętniaka aorty.
  • Makroamylazemia jest rzadkim, łagodnym stanem, w którym amylaza łączy się z dużymi białkami w surowicy i dlatego nie może przechodzić przez kłębuszki nerkowe, gromadząc się w surowicy.

Przyczyny obniżonej całkowitej aktywności amylazy w surowicy

  • Zmniejszona czynność trzustki.
  • Ciężkie zapalenie wątroby.
  • Mukowiscydoza (mukowiscydoza) trzustki jest ciężką chorobą dziedziczną związaną z uszkodzeniem gruczołów wydzielania zewnętrznego (płuca, przewód pokarmowy).
  • Usunięcie trzustki.

Co może wpłynąć na wynik?

  • Aktywność amylazy w surowicy jest zwiększona:
    1. u kobiet w ciąży,
    2. podczas przyjmowania kaptoprilu, kortykosteroidów, doustnych środków antykoncepcyjnych, furosemidu, ibuprofenu, narkotycznych leków przeciwbólowych.
  • Podwyższony poziom cholesterolu może obniżyć aktywność amylazy.
  • W ostrym zapaleniu trzustki zwiększeniu aktywności amylazy zwykle towarzyszy wzrost aktywności lipazy.
  • Aktywność amylazy u dzieci w pierwszych dwóch miesiącach życia jest niska, pod koniec pierwszego roku wzrasta do poziomu dorosłego.

Kto zamawia badanie?

Lekarz rodzinny, internista, gastroenterolog, chirurg.

Amylazy, podstawy amylazy: α-amylaza, β-amylaza

Amylazy, enzymy kompleksu amylolitycznego, α-amylaza, β-amylaza

Główną formą przechowywania węglowodanów w nasionach i bulwach roślin jest skrobia. Enzymatyczna konwersja skrobi jest podstawą wielu technologii spożywczych. Dlatego enzymy kompleksu amylolitycznego pochodzenia roślinnego, zwierzęcego i mikrobiologicznego są intensywnie badane od czasu ich odkrycia przez Kirchhoffa w 1814 roku do chwili obecnej..

Do grupy enzymów hydrolizujących skrobię (amylolityczną) należą: α-amylaza, β-amylaza, glukoamylaza, α-glukozydaza, izoamylaza, pullulanaza. α-Amylaza (α-1,4-glukano-4-glukanohydrolaza, K.F.3.2.1.1) jest enzymem typu endo, który hydrolizuje wiązania α-1,4-glikozydowe w polisacharydach skrobi i glikogenie.

α-amylazy występują u zwierząt (ślina i trzustka), roślinach (porośnięte ziarna pszenicy, żyta, jęczmienia), są wytwarzane przez pleśnie i bakterie.

Działanie α-amylazy, alfa-amylazy

Działanie α-amylazy na skrobię charakteryzuje się szybkim spadkiem lepkości roztworu i masy cząsteczkowej oligosacharydów. Enzym ma wyraźne powinowactwo do wiązań glikozydowych odległych od końca cząsteczki. Rozszczepienie wiązania glikozydowego zachodzi między atomem tlenu a atomem C1 reszty glukozy. Atak podłoża jest losowy i może być zarówno pojedynczy, jak i wielokrotny, gdy kilka fragmentów jest kolejno oddzielanych od podłoża. Oligosacharydy zawierające mniej niż 3 jednostki glukozy ulegają hydrolizie. Podczas hydrolizy amylopektyny w produktach hydrolizy, wraz z liniowymi oligosacharydami, obecne są α-dekstryny, które są rozgałęzionymi odcinkami cząsteczek amylopektyny, na które reakcja nie ma wpływu.

Proces rozszczepiania skrobi można dobrze prześledzić na podstawie reakcji produktów z jodem. Kolor niebieski jest typowy dla amylodekstryn zawierających co najmniej 45 jednostek glukozy (G45), fioletowy dla dekstryn G35-G40, czerwony dla erytrodekstryn G20-G30 i brązowy dla dekstryn G12-G15. Achroodekstryny, które nie są barwione jodem, mają wartość nie większą niż 12 jednostek glukozy. Powstanie achroodekstryn kończy pierwszy etap hydrolizy skrobi. Kumulacja cukrów o niskiej masie cząsteczkowej następuje w drugim, stacjonarnym, wolno płynącym etapie.

Różne α-amylazy, po dłuższej ekspozycji na skrobię, rozkładają ją na mieszaninę oligosacharydów z przewagą charakterystycznych cukrów. Końcowy produkt rozkładu skrobi - glukoza powstaje w niewielkiej ilości.

Dwie grupy alfa-amylazy

α-Amylazy tradycyjnie dzieli się na dwie grupy: rozrzedzającą i scukrzającą. Te pierwsze obejmują enzymy, które rozkładają nie więcej niż 40% wiązań glikozydowych w rozpuszczalnej skrobi lub amylozie, a drugie rozkładają do 60%. Amylaza scukrzająca ciepłolubnego promieniowca hydrolizuje więc amylozę z utworzeniem 77% maltozy, 17% maltotriozy, 3,5% maltopentaozy i 2,5% glukozy, co odpowiada stopniowi rozszczepienia około 47% wiązań glikozydowych. Pod działaniem upłynniających bakteryjnych amylaz na rozpuszczalnej skrobi, graniczny stopień rozszczepienia wiązań glikozydowych wynosi od 16 do 30%, podczas gdy głównym produktem hydrolizy może być maltoheksaoza, maltopenaoza lub maltoza. Bakteryjne amylazy typu scukrzającego hydrolizują skrobię do 70% maltozy i glukozy. Amylaza mikroskopijnych grzybów należy do typu scukrzającego; podczas hydrolizy skrobi powstaje do 87% maltozy i glukozy.

Powstawanie produktów rozszczepienia skrobi pod działaniem α-amylazy przebiega zarówno w mechanizmie reakcji hydrolitycznej, jak i transglikozylacji. Zdolność do transglikozylacji jest bardziej wyraźna w amylazach typu scukrzającego. W procesie transglikozylacji powstają oligosacharydy, które są dobrym substratem do reakcji hydrolizy, co przyczynia się do głębszego rozpadu skrobi, wzrostu stężenia glukozy i maltozy w produktach reakcji.

Alfa-amylazy są bardzo rozpowszechnione w świecie organicznym

α-Amylazy (alfa-amylazy) są bardzo rozpowszechnione w świecie organicznym. Występują u niższych i wyższych zwierząt, roślin, mikroorganizmów. Największe praktyczne zastosowanie mają Α-amylazy bakterii i mikromycetów.

Mikroorganizmy wytwarzają α-amylazy o różnych właściwościach fizykochemicznych. Masa cząsteczkowa enzymu z różnych źródeł wynosi 16-76 kDa. Wiele amylaz zawiera wapń w zakresie od 1 do 30 gramów atomów na mol białka. Wapń jest niezbędny dla aktywności i stabilności amylaz. Obecność wapnia jest bardziej charakterystyczna dla amylaz typu rozcieńczającego.

Niektóre amylazy grzybowe zawierają składnik węglowodanowy. Większość badanych amylaz jest aktywna w słabo kwaśnym i obojętnym środowisku, w szczególności bakteryjna α-amylaza wytwarzana na dużą skalę z hodowli B. subtilis ma optimum przy pH około 6 (niewielkie odchylenia w zależności od szczepu producenta). Producenci kwaśnej α-amylazy są znani w odniesieniu do p.p. Bacillus, Clostridium. Kwaśne amylazy mają optimum przy pH 2-4. Niektóre szczepy B. licheniformis syntetyzują enzym aktywny w strefie alkalicznej przy pH 9,5. Amylazy mikroskopijnych grzybów mają optimum przy pH 4-5.

Optymalna temperatura dla działania α-amylazy mezofilnych szczepów mikroorganizmów zwykle nie przekracza 70 ° C.Amylazy grzybowe mają optimum 45-60 ° C..

Wpływ temperatury i pH na stabilność amylaz ma duże znaczenie praktyczne. Na przykład szybki rozkład α-amylazy zbożowej przy pH 3,3-4,0 umożliwia pieczenie chleba żytniego z mąki zawierającej nadmiar α-amylazy przy niskich wartościach pH, ​​aby zapobiec nadmiernej dekstrynacji skrobi i tworzeniu się lepkich substancji w miękiszu.

Mówiąc o stabilności termicznej α-amylaz różnego pochodzenia, można je ułożyć w kolejnym rzędzie wraz ze spadkiem ich odporności na ciepło: amylazy bakteryjne - amylazy zbożowe - amylazy grzybowe.

α-Amylaza jest jednym z enzymów o dość wysokiej stabilności termicznej. Bakterie mezofilne wytwarzają enzym stabilny w temperaturach do 80 ° C, zwykle nie wyższych niż 70 ° C. Amylaza z termofilów może być niezwykle stabilna. Zatem α-amylaza B. licteniformis, produkowana jako preparat handlowy Termamil, w obecności 1 mM CaCl2 i 31,5% skrobi nie traci aktywności w 90 ° C, a przy 100 ° C czas połowicznej aktywacji wynosi ponad 3 godziny.

Amylazy niezależne od wapnia (tak zwane „prawdziwe”) są z reguły mniej termostabilne niż zależne od wapnia.

Ostatnie prace z zakresu badań amylazy wykazały, że w nasionach roślin występują dwa typy α-amylazy: α-amylaza dojrzewająca i α-amylaza kiełkująca.

Dojrzewająca α-amylaza jest syntetyzowana w dojrzewającym ziarnie, które następnie przechodzi do postaci utajonej, zlokalizowanej na błonach warstwy aleuronowej. Pierwszym etapem hydrolizy skrobi podczas kiełkowania jest ta α-amylaza. Dopiero w kolejnym etapie do prac włączono nowo zsyntetyzowany enzym - kiełkującą α-amylazę. Jego synteza w komórkach zarodka i warstwie aleuronowej rozpoczyna się przy wilgotności ziarna powyżej 28%. Dwie formy α-amylazy nasion zbóż różnią się stabilnością termiczną: α-amylaza dojrzewająca w 70 ° C traci 50% swojej aktywności, a α-amylaza kiełkująca w tej temperaturze tylko nieznacznie obniża swoją aktywność.

Potężnym mechanizmem regulacji tempa degradacji ziaren skrobi jest system białkowych inhibitorów amylaz, które są szeroko obecne w roślinach. Inhibitory białek oddziałują selektywnie z amylazami i tworzą nieaktywne kompleksy amylazy z inhibitorem. Inhibitory amylazy soku ziemniaczanego są bardzo aktywne. Z ziarna pszenicy wyizolowano inhibitor z dwoma aktywnymi centrami (dwuośrodkowy). Jedno miejsce aktywne ma powinowactwo do proteaz i jest w stanie blokować ich działanie. Inne miejsce aktywne ma powinowactwo do amylaz. Zatem jeden inhibitor białka jest zdolny do blokowania pracy zarówno proteaz, jak i amylaz. W powstałym kompleksie supramolekularnym inhibitor pełni szczególną rolę jednostki łączącej, hamującej aktywność enzymów o różnych mechanizmach działania..

Doskonalenie technologii mikrobiologicznych α-amylaz przebiega w dwóch głównych kierunkach: tworzenie preparatów o wysokiej stabilności termicznej do hydrolizy skrobi żelowanej oraz preparatów nadających się do hydrolizy surowej, niezżelowanej skrobi. Drugi sposób zapowiada się w przyszłości Przejście na niskotemperaturowy rozkład skrobi, co znacznie zmniejszy zużycie energii i uprości konstrukcję sprzętową procesu hydrolizy.

Jakie substancje rozkłada amylaza?

Promocja i sprzedaż dodatków do żywności, środków antyseptycznych i innych produktów NGO Alternative.

„Antyseptyki Septocil”

Septocyl. Domowe środki chemiczne

Septocyl to Twój wybór w walce o czystość

„Petritest”

Szybkie testy mikrobiologiczne. Pierwsze rezultaty już po 4 godzinach.

  • Jesteś tu:
  • Biblioteka technologa
  • Piwo i drinki
  • TELEWIZJA. Meledina - Surowce i materiały pomocnicze w browarnictwie

8.2.1. Amylasa

Grupa enzymów amylolitycznych obejmuje α- i β-amylazy, glukoamylazy, izoamylazę, pullulanazę i kilka innych.

Przemysłowe preparaty enzymatyczne są stosowane w procesie zacierania przy przetwarzaniu dużych ilości niesłodowanego ziarna zamiast słodu. Dawka leku zależy od rodzaju i ilości substytutu słodu, jakości słodu i niesłodowanego ziarna, rodzaju enzymów i ich aktywności w odpowiednim preparacie enzymatycznym..

Podczas przetwarzania dużych ilości niesłodowanego ziarna, enzymy przemysłowe przede wszystkim kompensują brak α-amylazy, a tym samym zapewniają całkowite scukrzanie zatoru.

α-amylaza jest endozymem. W pierwszej fazie szybko rozszczepia wiązania α-1,4-glikozydowe amylozy, głównie do dekstryn o niskiej masie cząsteczkowej. W związku z tym podczas reakcji z roztworem jodu zachodzą szybkie zmiany koloru. Pierwsza faza rozszczepiania przechodzi do punktu achromatycznego reakcji skrobiowo-jodowej, kiedy odszczepione jest 20 do 45% amylozy. Potem następuje druga faza z mniejszą szybkością reakcji, w której α-amylaza rozkłada dekstryny o niskiej masie cząsteczkowej i wzrasta zawartość maltotriozy, maltozy i glukozy w mieszaninie reakcyjnej. Gdy wiązania α-1,4-glikozydowe amylopektyny są rozszczepiane przez α-amylazę, powstają najpierw rozgałęzione dekstryny o średniej masie cząsteczkowej, później - dekstryny o niskiej masie cząsteczkowej, a zawartość maltozy i glukozy wzrasta.

β-amylaza działa w reakcji łańcuchowej z α-amylazą, stopniowo odcinając maltozę od nieredukującego końca łańcucha. β-amylaza nie może ominąć wiązań α-1,6-glikozydowych, hydroliza skrobi jest zatrzymywana na dwóch lub trzech jednostkach glukozy przed rozgałęzieniem i utworzeniem ograniczających dekstryn.

Przy przeróbce jęczmienia i innych substytutów słodu, ale przede wszystkim przy produkcji piwa o wysokim stopniu fermentacji, konieczne jest stosowanie preparatów enzymatycznych, które rozkładają polisacharydy i produkty ich hydrolizy w punktach rozgałęzienia cząsteczki, czyli enzymy hydrolizujące α-1,6-glukozyd Komunikacja. Zastąpienie lub uzupełnienie enzymów słodowych przeprowadza się za pomocą preparatów enzymatycznych zawierających amyloglukozydazę lub pullulanazę. Oba enzymy rozszczepiają wiązania α-1,6-glikozydowe rozgałęzionych dekstryn i zwiększają w roztworze zawartość maltozy i maltotriozy (w wyniku działania pullulanazy) oraz glukozy (na skutek działania amyloglukozydazy). W tym przypadku amyloglukozydaza również rozszczepia wiązania α-1,4. Hydroliza rozpoczyna się na nieredukującym końcu łańcuchów, w wyniku czego powstaje glukoza. Stwierdzono, że pullulanaza zapewnia bardziej znaczący wzrost stopnia fermentacji niż amyloglukozydaza, ponieważ pod jej działaniem glukoza powstaje głównie ze wszystkich fermentowalnych cukrów.

Spośród przemysłowych preparatów enzymatycznych najbardziej odpowiednie do zapewnienia optymalnego rozkładu skrobi i uzyskania dobrego scukrzania brzeczki są preparaty o wysokiej aktywności α-amylazy. Aby zapewnić zwiększony stopień fermentacji, zwykle stosuje się leki o wysokiej aktywności amyloglukozydazy..

Amylasa

Badanie krwi pomaga zidentyfikować wiele procesów patologicznych w organizmie. W przypadku patologii układu pokarmowego biochemiczne badanie krwi jest bardzo pouczające.

Amylaza jest jednym z ważnych wskaźników biochemii. Jest głównym wskaźnikiem stanu trzustki. Jego odchylenia od normy zawsze wskazują na obecność patologii ciała..

Co to jest amylaza w biochemicznym badaniu krwi

Amylaza jest enzymem biorącym udział w procesie trawienia.

Istnieją 2 rodzaje amylazy:

  • Alfa-amylaza. Jego produkcja odbywa się w trzustce (w większym stopniu) i gruczołach ślinowych;
  • Amylaza trzustkowa jest składnikiem alfa-amylazy, wytwarzanej wyłącznie przez trzustkę i aktywnie uczestniczy w procesie trawienia w dwunastnicy.

Amylaza jest wytwarzana przez komórki gruczołowe trzustki i wchodzi w skład soku trzustkowego.

Enzym amylaza ma ogromne znaczenie dla organizmu człowieka.

Alfa-amylaza we krwi pełni następujące funkcje:

  • Rozkład skrobi podczas trawienia pokarmu. Proces ten rozpoczyna się już w jamie ustnej, ponieważ amylaza jest obecna w ślinie. Skrobia jest przekształcana w prostsze substancje zwane oligosacharydami;
  • Asymilacja węglowodanów w organizmie;
  • Rozpad glikogenu na glukozę, która jest głównym magazynem energii. To ona dostarcza wszystkim komórkom i narządom energii niezbędnej do ich życia..

Enzym amylaza jest bardzo ważny dla prawidłowego funkcjonowania układu pokarmowego, dlatego badanie jego poziomu jest najczęściej przepisywane, jeśli istnieje podejrzenie chorób i zaburzeń przewodu pokarmowego.

W przypadku braku jakiejkolwiek patologii amylazę należy znaleźć tylko w jelicie. Jednak gdy występują różne choroby, dostaje się do krwiobiegu..

Wskazania do analizy

Amylaza jest wskaźnikiem rozwoju chorób zapalnych i endokrynologicznych u ludzi. Główne wskazania do badania krwi na obecność amylazy to:

  • Podejrzenie ostrego zapalenia trzustki (zapalenie trzustki). Analiza jest przeprowadzana, jeśli występują takie objawy:
    • Nudności;
    • Wymioty;
    • Częste luźne stolce;
    • Ból brzucha, często obręczy;
    • Ogólna słabość.
  • Zaostrzenie przewlekłego zapalenia trzustki. Reklamacje jak w ostrym przebiegu choroby;
  • Zapalenie wątroby (zapalenie miąższu wątroby). Oznaki choroby:
    • Rysowanie bólów w prawym podżebrzu;
    • Hepatomegalia (powiększenie wątroby);
    • Goryczka w ustach;
    • Nudności;
    • Słabość.
  • Wskazaniem do tego badania może również stać się podejrzenie rozwoju cukrzycy. Jest to patologia endokrynologiczna trzustki, która objawia się:
    • Intensywne pragnienie;
    • Wielomocz (wydalanie dużych ilości moczu);
    • Sucha skóra i błony śluzowe;
    • Swędząca skóra;
    • W ciężkich przypadkach dochodzi do utraty przytomności i śpiączki.
  • Łagodne i złośliwe guzy trzustki. Ich symptomatologia może być różna. Złośliwy proces może przebiegać bezobjawowo przez długi czas. Dlatego przy wykrywaniu skarg z tego ciała konieczne jest określenie poziomu amylazy;
  • Zapalenie ślinianek - zapalenie gruczołów ślinowych z ich zablokowaniem;
  • Cysty w trzustce.

Przygotowanie do badań

Aby określić poziom amylazy, zaleca się biochemiczne badanie krwi. Aby wynik był wiarygodny, musisz się odpowiednio przygotować.

Eksperci podają kilka zaleceń dotyczących przygotowania się do testu na alfa-amylazę, których należy dokładnie przestrzegać:

  • Na kilka dni przed badaniem musisz zrezygnować z tłustych, smażonych i pikantnych potraw;
  • W przeddzień pobrania krwi należy przestać pić herbatę i kawę. W tym dniu zaleca się pić tylko czystą, niegazowaną wodę;
  • Jeśli pacjent przyjmuje jakiekolwiek leki, należy skonsultować się z lekarzem w sprawie możliwości przerwy w leczeniu w momencie badania laboratoryjnego;
  • Porzuć sport dziennie, ponieważ nadmierna aktywność fizyczna zniekształca wskaźniki;
  • Unikaj stresu i niepokoju emocjonalnego;
  • Przestań pić napoje alkoholowe na dzień przed analizą;
  • Rano w dniu oddania krwi nie można jeść, ponieważ badanie przeprowadza się na czczo. Dozwolone jest picie tylko niewielkiej ilości wody (nie więcej niż 200 mililitrów).

Zalecenia dotyczące badania krwi:

  • Przygotuj miejsce nakłucia (pobranie krwi). Z reguły jest to zgięcie łokcia ramienia. Jeśli potrzebujesz uwolnić rękę od ubrania;
  • Załóż opaskę uciskową na przedramię, poproś pacjenta o „pracę” pięścią;
  • Traktuj skórę roztworem antyseptycznym (alkohol medyczny);
  • Wprowadzić igłę i pobrać wymaganą ilość krwi do probówki lub strzykawki;
  • Na koniec zabiegu na ranę przyłożyć wacik zwilżony alkoholem, zgiąć ramię w stawie łokciowym i pozostać w tej pozycji przez 10 minut. Konieczne jest zatrzymanie krwawienia..

Pobrana od pacjenta krew trafia do laboratorium. Tam dodaje się do niego węglowodany i określa się czas ich rozkładu. Na podstawie tego wskaźnika wynik jest odszyfrowany..

Należy pamiętać, że tylko lekarz może rozszyfrować wynik, biorąc pod uwagę wszystkie czynniki.

Stawka amylazy we krwi

Należy pamiętać, że zwykle izoluje się 2 rodzaje tego enzymu we krwi. Jest to trzustka i alfa-amylaza. W związku z tym ich normy są różne. W każdym laboratorium wskaźniki mogą się nieznacznie różnić, ponieważ używane są różne odczynniki. Dlatego w formularzu wyników znajduje się kolumna wskazująca granice normy dla tego laboratorium. Istnieją jednak ogólnie przyjęte standardy wydajności oparte na danych z niezależnego laboratorium..

Tabela norm alfa-amylazy (całkowitej amylazy we krwi) u dorosłych i dzieci:

WiekWskaźnik alfa-amylazy, u / l
Dzieci poniżej 2 lat5 - 65
Od 2 do 70 lat24 - 125
Ponad 70 lat30 - 160

Normy amylazy trzustkowej, która jest częścią alfa-amylazy, przedstawiono w tabeli:

WiekWskaźnik alfa-amylazy, u / l
Dzieci poniżej 6 miesięcyNie więcej niż 8
Od 6 do 12 miesięcyDo 23
Starsze niż 1 rokNie więcej niż 50

Przyczyny odchyleń

Odchylenie od normy, zarówno w górę, jak i w dół, jest oznaką wystąpienia lub przedłużającego się przebiegu niektórych chorób, w szczególności przewodu pokarmowego..

Zwiększona alfa-amylaza

Wzrost trzustki i alfa-amylazy może wystąpić w następujących warunkach:

  • Ostre i przewlekłe zapalenie trzustki. W tym przypadku komórki narządu wytwarzają amylazę w większej ilości niż jest to konieczne;
  • Zmiany nowotworowe i torbielowate w tkankach narządu, a także obecność kamienia nazębnego w przewodach pęcherzyka żółciowego. W takim przypadku dochodzi do wtórnego zapalenia, które sprzyja zwiększonej produkcji amylazy. Wskaźniki wzrastają do 200 U / l;
  • Cukrzyca. Choroba ta charakteryzuje się zaburzonym metabolizmem węglowodanów. W tym przypadku część amylazy jest wysyłana do krwi i nie spełnia swoich bezpośrednich obowiązków, to znaczy nie bierze udziału w rozkładzie węglowodanów;
  • Zapalenie otrzewnej to zapalenie otrzewnej. Proces ten sprzyja rozprzestrzenianiu się stanu zapalnego na wszystkie narządy jamy brzusznej, w tym trzustkę;
  • Świnka to zapalenie gruczołów ślinowych. Przyczynia się do niewielkiego wzrostu wydajności;
  • Niewydolność nerek Jak wiesz, amylaza opuszcza organizm ludzki przez nerki. Jeśli jednak ich funkcjonowanie zostanie zakłócone, enzym ten nie zostanie całkowicie usunięty z krwi, co prowadzi do wzrostu jego wskaźników;
  • Ciąża pozamaciczna;
  • Uraz brzucha;
  • Nadużywanie alkoholu może również prowadzić do wyższych wskaźników;
  • Jedzenie „niewłaściwego” jedzenia, czyli tłustych, wędzonych, smażonych, słonych potraw w dużych ilościach.

Zmniejszona zawartość amylazy

Przyczynami spadku alfa-amylazy we krwi mogą być:

  • Martwica trzustki - śmierć znacznej części trzustki;
  • Ostre lub przewlekłe zapalenie wątroby. Ten stan wywołuje naruszenie procesów metabolicznych, w tym węglowodanów. W tym przypadku trzustka z czasem zmniejsza ilość wytwarzanych enzymów;
  • Marskość wątroby;
  • Proces nowotworowy w trzustce. Dotyczy to tylko tych guzów (złośliwych), które prowadzą do zmian w tkance narządów. W tym przypadku zmienione tkanki nie mogą wytwarzać enzymu;
  • Resekcja (usunięcie) dużej części trzustki.

Amylaza i zapalenie trzustki

Jak wiadomo, amylaza jest markerem chorób trzustki, a raczej zapalenia trzustki. Należy jednak zauważyć, że każde zapalenie przewodu żołądkowo-jelitowego może być przyczyną niewielkiego wzrostu wskaźników..

W przypadku, gdy wskaźniki amylazy trzustkowej są 6 do 10 razy wyższe niż normalnie, wskazuje to na rozwój ciężkiego zapalenia narządu. Oznacza to, że w przypadku wystąpienia odpowiednich objawów rozpoznaje się ostre zapalenie trzustki lub zaostrzenie przewlekłego procesu.

Należy również zauważyć, że przy długim przebiegu przewlekłego zapalenia trzustki podczas zaostrzenia wskaźniki mogą nieznacznie wzrosnąć. Wynika to z adaptacji ciała.

W pierwszych godzinach wystąpienia choroby określa się znaczny wzrost alfa-amylazy. Po 48 - 72 godzinach jej poziom wraca do normy.

Podobał Ci się artykuł? Udostępnij to znajomym w sieciach społecznościowych:

Analiza biochemiczna krwi, enzymy krwi. Amylaza, lipaza, ALT, AST, dehydrogenaza mleczanowa, fosfataza alkaliczna - wzrost, spadek wydajności. Przyczyny naruszeń, analiza analizy.

W biochemicznym badaniu krwi często stosuje się oznaczenie aktywności enzymu. Co to są enzymy? Enzym to cząsteczka białka, która przyspiesza reakcje biochemiczne w organizmie człowieka. Termin enzym jest synonimem enzymu. Obecnie oba te terminy są używane w tym samym znaczeniu co synonimy. Jednak nauka, która bada właściwości, strukturę i funkcję enzymów, nazywa się enzymologią..

Zastanów się, czym jest ta złożona struktura - enzym. Enzym składa się z dwóch części - samego białka i centrum aktywnego enzymu. Część białkowa nazywana jest apoenzymem, a centrum aktywne nazywa się koenzymem. Cała cząsteczka enzymu, czyli apoenzym i koenzym, nazywana jest holoenzymem. Apoenzym jest zawsze reprezentowany wyłącznie przez białko o strukturze trzeciorzędowej. Struktura trzeciorzędowa oznacza, że ​​liniowy łańcuch aminokwasów przekształca się w strukturę o złożonej konfiguracji przestrzennej. Koenzym mogą być reprezentowane przez substancje organiczne (witamina B6, B1, B12, flawina, hem itp.) Lub nieorganiczne (jony metali - Cu, Co, Zn itp.). W rzeczywistości przyspieszenie reakcji biochemicznej odbywa się właśnie przez koenzym.

Co to jest enzym? Jak działają enzymy?

Substancja, na którą działa enzym, nazywana jest substratem, a substancja, która powstaje w wyniku reakcji, nazywana jest produktem. Często nazwy enzymów tworzy się poprzez dodanie końcówki - aza do nazwy substratu. Na przykład dehydrogenaza bursztynianowa - rozkłada bursztynian (kwas bursztynowy), dehydrogenaza mleczanowa - rozkłada mleczan (kwas mlekowy) itp. Enzymy dzielą się na kilka typów w zależności od rodzaju reakcji, którą przyspieszają. Na przykład dehydrogenazy przeprowadzają utlenianie lub redukcję, hydrolazy przeprowadzają rozszczepienie wiązania chemicznego (trypsyna, pepsyna - enzymy trawienne) itp..

Każdy enzym przyspiesza tylko jedną określoną reakcję i działa w określonych warunkach (temperatura, kwasowość środowiska). Enzym ma powinowactwo do swojego substratu, to znaczy może działać tylko z tą substancją. Rozpoznanie „własnego” substratu zapewnia apoenzym. Oznacza to, że proces pracy enzymu można przedstawić w następujący sposób: apoenzym rozpoznaje substrat, a koenzym przyspiesza reakcję rozpoznanej substancji. Tę zasadę interakcji nazwano ligand - receptor lub interakcją zgodnie z zasadą blokady klucza, czyli tak jak pojedynczy klucz pasuje do zamka, tak więc pojedynczy substrat pasuje do enzymu.

Krew amylazy

Amylaza jest wytwarzana przez trzustkę i bierze udział w rozkładzie skrobi i glikogenu do glukozy. Amylaza jest jednym z enzymów biorących udział w trawieniu. Najwyższa zawartość amylazy występuje w trzustce i gruczołach ślinowych..

Istnieje kilka rodzajów amylazy - α-amylaza, β-amylaza, γ-amylaza, z których najbardziej rozpowszechnione jest oznaczanie aktywności α-amylazy. To właśnie stężenie tego typu amylazy jest oznaczane we krwi w laboratorium..

Krew ludzka zawiera dwa rodzaje α-amylazy - typu P i typu S. W moczu występuje 65% α-amylazy typu P, a we krwi do 60% to α-amylaza typu S. Α-amylaza typu P w moczu w badaniach biochemicznych nazywana jest diastazą, aby uniknąć nieporozumień.

Aktywność α-amylazy w moczu jest 10 razy większa niż aktywność α-amylazy we krwi. Oznaczanie aktywności α-amylazy i diastazy służy do rozpoznawania zapalenia trzustki i niektórych innych chorób trzustki. W przewlekłym i podostrym zapaleniu trzustki stosuje się oznaczenie aktywności α-amylazy w soku z dwunastnicy.

Wskaźnik amylazy we krwi

nazwa analizynorma w μcatal / ljednostki miary w U / L (U / L)
  • aktywność amylazy we krwi
16-30 μcatal / l20-100 U / l
  • aktywność diastazy moczu (amylazy)
28-100 μcatal / ldo 1000 U / l

Zwiększona aktywność amylazy we krwi

Wzrost aktywności α-amylazy we krwi nazywamy hiperamylazemią, a wzrost aktywności diastazy moczu - hiperamylazurią..

Wzrost amylazy we krwi wykrywa się w następujących warunkach:

  • na początku ostrego zapalenia trzustki maksimum osiągane jest po 4 godzinach od wystąpienia ataku i spada do normy przez 2-6 dni od początku ataku (wzrost aktywności α-amylazy jest możliwy 8-krotnie)
  • z zaostrzeniem przewlekłego zapalenia trzustki (podczas gdy aktywność α-amylazy wzrasta 3-5 razy)
  • jeśli w trzustce są guzy lub kamienie
  • ostra infekcja wirusowa - świnka
  • zatrucie alkoholem
  • ciąża pozamaciczna
Kiedy poziom amylazy w moczu jest podwyższony?
Wzrost stężenia amylazy w moczu rozwija się w następujących przypadkach:
  • w ostrym zapaleniu trzustki następuje 10-30-krotny wzrost aktywności diastazy
  • z zaostrzeniem przewlekłego zapalenia trzustki aktywność diastazy wzrasta 3-5 razy
  • w chorobach zapalnych wątroby następuje umiarkowany wzrost aktywności diastazy o 1,5-2 razy
  • ostre zapalenie wyrostka robaczkowego
  • zapalenie pęcherzyka żółciowego
  • niedrożność jelit
  • zatrucie alkoholem
  • krwawienie z wrzodu żołądkowo-jelitowego
  • w leczeniu sulfonamidów, morfiny, diuretyków i doustnych środków antykoncepcyjnych
Wraz z rozwojem całkowitej martwicy trzustki, raka trzustki i przewlekłego zapalenia trzustki, aktywność α-amylazy może nie wzrosnąć.

Zmniejszona aktywność amylazy we krwi i moczu

Istnieją stany organizmu, w których można zmniejszyć aktywność α-amylazy. Niską aktywność diastazy moczu wykrywa się w ciężkiej chorobie dziedzicznej - mukowiscydozie.

We krwi możliwy jest spadek aktywności α-amylazy po ataku ostrego zapalenia trzustki, z martwicą trzustki, a także z mukowiscydozą.

Pomimo faktu, że α-amylaza występuje w nerkach, wątrobie i trzustce, oznaczanie jej aktywności znajduje zastosowanie głównie w diagnostyce chorób trzustki.

Jak uzyskać test na obecność amylazy?

Lipaza

Budowa, rodzaje i funkcje lipazy
Lipaza to jeden z enzymów trawiennych biorących udział w rozkładzie tłuszczów, wymagający obecności kwasów żółciowych i koenzymu zwanego kolipazą. Lipaza jest wytwarzana przez różne narządy ludzkie - trzustkę, płuca, leukocyty.

Największą wartość diagnostyczną ma lipaza, która jest syntetyzowana w trzustce. Dlatego oznaczanie aktywności lipazy stosuje się głównie w diagnostyce chorób trzustki..

Wskaźnik lipazy we krwi

Wskaźnik aktywności lipazy
  • aktywność lipazy we krwi
13 - 60U / ml

Kiedy lipaza we krwi jest podwyższona?

Kiedy poziom lipazy we krwi jest niski?

Jak przygotować się do testu lipazy?

Aby określić aktywność lipazy, krew pobiera się z żyły rano na czczo. W noc poprzedzającą test nie należy przyjmować tłustych, pikantnych i pikantnych potraw. W nagłych przypadkach oddaje się krew z żyły niezależnie od pory dnia i wcześniejszego przygotowania Obecnie najczęściej do oznaczania aktywności lipazy stosuje się metodę immunochemiczną lub enzymatyczną. Metoda enzymatyczna jest szybsza i wymaga mniejszych kwalifikacji personelu.

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH)

Wskaźnik dehydrogenazy mleczanowej (LDH) we krwi

Wskaźniki LDH we krwi
  • dorośli ludzie
0,8-4 μmol / h * l140-350 U / l
  • noworodki
2,0-8 μmol / h * l400-700 U / l

Wartość diagnostyczna izoform LDH

W diagnostyce różnych chorób bardziej pouczające jest określenie aktywności izoform LDH. Na przykład w przypadku zawału mięśnia sercowego następuje znaczny wzrost LDH1. W celu laboratoryjnego potwierdzenia zawału mięśnia sercowego określa się stosunek LDH1 / LDH2, a jeśli stosunek ten jest większy niż 1, osoba przebyła zawał mięśnia sercowego. Jednak takie testy nie są szeroko stosowane ze względu na ich wysoki koszt i złożoność. Zwykle określa się całkowitą aktywność LDH, która jest sumą całkowitej aktywności wszystkich izoform LDH.

LDH w diagnostyce zawału mięśnia sercowego
Rozważmy wartość diagnostyczną określenia całkowitej aktywności LDH. Oznaczanie aktywności LDH służy do późnego rozpoznania zawału mięśnia sercowego, ponieważ wzrost jego aktywności następuje po 12-24 godzinach od ataku i może utrzymywać się na wysokim poziomie do 10-12 dni. Jest to bardzo ważna okoliczność podczas badania pacjentów przyjętych do szpitala po napadzie. Jeśli wzrost aktywności LDH jest nieznaczny, to znaczy, że mamy do czynienia z zawałem małej ogniskowej, jeśli przeciwnie, wzrost aktywności przedłuża się, to znaczy, że mówimy o rozległym zawale serca.W przypadku pacjentów z dławicą piersiową aktywność LDH wzrasta w pierwszych 2-3 dniach po napadzie..

LDH w diagnostyce zapalenia wątroby
Aktywność całkowitej LDH może wzrosnąć w ostrym zapaleniu wątroby (ze względu na wzrost aktywności LDH4 i LDH5). Jednocześnie aktywność LDH w surowicy wzrasta w pierwszych tygodniach okresu żółtaczkowego, czyli w pierwszych 10 dniach.

Norma LDH u osób zdrowych:

Wzrost aktywności LDH u osób zdrowych (fizjologicznych) możliwy jest po wysiłku fizycznym, w okresie ciąży i po spożyciu alkoholu. Kofeina, insulina, aspiryna, acebutolol, cefalosporyny, heparyna, interferon, penicylina, sulfonamidy również powodują wzrost aktywności LDH. Dlatego przyjmując te leki należy liczyć się z możliwością zwiększonej aktywności LDH, co nie świadczy o obecności procesów patologicznych w organizmie..

Przyczyny podwyższonego stężenia LDH we krwi

Jak uzyskać test na LDH?

Aminotransferaza alaninowa (ALT, ALT)

Aminotransferaza alaninowa (ALT / ALT) we krwi

ALT / ALT norma
  • dla mężczyzn
do 40U / L.
  • dla kobiet
do 32U / L.


Wzrost aktywności ALT u osób zdrowych (fizjologicznych) może być spowodowany przyjmowaniem określonych leków (antybiotyki, barbiturany, leki, leki przeciwnowotworowe, doustne środki antykoncepcyjne, niesteroidowe leki przeciwzapalne, dikumaryny, jeżówka, waleriana), ciężki wysiłek fizyczny, urazy. Wysoką aktywność ALT obserwuje się również u młodzieży w okresie intensywnego wzrostu..

AlAT w diagnostyce chorób wątroby
W diagnostyce stanów patologicznych organizmu wzrost aktywności AlAT jest specyficznym objawem ostrej choroby wątroby. Wzrost aktywności ALT we krwi wykrywa się 1-4 tygodnie przed wystąpieniem objawów choroby i 7-10 dni przed pojawieniem się maksymalnego poziomu bilirubiny we krwi. Wzrost aktywności ALT w ostrej chorobie wątroby jest 5-10 razy. Zwiększona aktywność ALT przez długi czas lub jej wzrost w późnych stadiach choroby wskazuje na początek masywnej martwicy wątroby.

Przyczyny wysokiego ALAT (ALAT)

Wysoką aktywność ALT we krwi wykrywa się w obecności takich patologii:

  • ostre zapalenie wątroby
  • marskość
  • żółtaczka obturacyjna
  • podawanie leków hepatotoksycznych (np. niektóre antybiotyki, zatrucie solą ołowiową)
  • rozpad dużego guza
  • rak wątroby lub przerzuty do wątroby
  • spalić chorobę
  • rozległy zawał mięśnia sercowego
  • urazowe uszkodzenie tkanki mięśniowej
U pacjentów z mononukleozą, alkoholizmem, stłuszczeniem (hepatozą), którzy przeszli operację serca, może również wystąpić niewielki wzrost aktywności AlAT.

W ciężkich chorobach wątroby (ciężka marskość wątroby, martwica wątroby), gdy zmniejsza się liczba aktywnych komórek wątroby, a także przy niedoborze witaminy B6, we krwi obserwuje się spadek aktywności ALT.

Jak uzyskać test ALT (ALT)?

Aminotransferaza asparaginianowa (AST, AsAT)

Norma aminotransferazy asparaginianowej (AST / AsAT)

Wyższe wartości aktywności AST u osób zdrowych (fizjologicznych) są możliwe przy nadmiernym wysiłku mięśniowym, przyjmowaniu niektórych leków, np. Jeżówki, waleriany, alkoholu, dużych dawkach witaminy A, paracetamolu, barbituranów, antybiotyków itp..

Norma AST / ASAT
  • dla mężczyzn
15-31U / L.
  • dla kobiet
20-40U / L.

Aktywność AST w surowicy krwi wzrasta 4-5 razy podczas zawału mięśnia sercowego i utrzymuje się przez 5 dni. Jeśli aktywność AST jest utrzymywana na wysokim poziomie i nie zmniejsza się w ciągu 5 dni po napadzie, oznacza to niekorzystne rokowanie dla pacjenta z zawałem mięśnia sercowego. Jeśli nadal występuje wzrost aktywności enzymu we krwi, to fakt ten wskazuje na rozszerzenie strefy zawału serca.

W przypadku martwicy lub uszkodzenia komórek wątroby wzrasta również aktywność AST. Co więcej, im wyższa aktywność enzymatyczna, tym większy stopień uszkodzenia.

Dlaczego wzrasta aminotransferaza asparaginianowa (AST, AsAT)?

Wzrost aktywności AST we krwi występuje w następujących przypadkach:

  • zapalenie wątroby
  • martwica wątroby
  • marskość
  • alkoholizm
  • rak wątroby i przerzuty do wątroby
  • zawał mięśnia sercowego
  • dziedziczne i autoimmunologiczne choroby układu mięśniowego (dystrofia mięśniowa Duchenne'a)
  • mononukleoza
  • hepatoza
  • cholestaza
Istnieje wiele innych stanów patologicznych, w których występuje również wzrost aktywności AST. Warunki te obejmują - oparzenia, urazy, udar cieplny, zatrucie trującymi grzybami.

Niską aktywność AST obserwuje się przy niedoborze witaminy B6 i obecnością rozległych uszkodzeń wątroby (martwica, marskość).

Jednak klinika wykorzystuje oznaczanie aktywności AST głównie do diagnozowania uszkodzeń serca i wątroby. W innych stanach patologicznych aktywność enzymu również się zmienia, ale jego zmiana nie jest specyficzna, dlatego nie przedstawia dużej wartości diagnostycznej.

Współczynnik De Ritis. Jak odróżnić zawał serca od uszkodzenia wątroby

W diagnostyce różnicowej uszkodzenia wątroby lub serca stosuje się współczynnik de Ritis. Współczynnik de Ritis to stosunek aktywności AST / ALT, który zwykle wynosi 1,3. Wzrost współczynnika de Ritis powyżej 1,3 jest charakterystyczny dla zawału mięśnia sercowego, a jego spadek poniżej 1,3 jest wykrywany w chorobach wątroby.

Fosfataza Alkaliczna (ALP)

Wskaźnik fosfatazy zasadowej we krwi

  • dorośli ludzie
30-90U / L.
  • nastolatki
do 400U / L.
  • w ciąży
do 250U / L.
Aktywność fosfatazy zasadowej we krwi osób zdrowych (wzrost fizjologiczny) wzrasta wraz z przedawkowaniem witaminy C, niedoborem wapnia i fosforu w diecie, przyjmowaniem doustnych środków antykoncepcyjnych, preparatów hormonalnych estrogenów i progesteronów, antybiotyków, sulfonamidów, magnezji, omeprazolu, ranitydyny itp..

Fosfataza alkaliczna w diagnostyce chorób wątroby i dróg żółciowych
Oznaczanie aktywności fosfatazy alkalicznej w przypadku podejrzenia choroby wątroby ma wysoką swoistość i wartość diagnostyczną. W przypadku żółtaczki obturacyjnej aktywność ALP krwi wzrasta 10-krotnie w stosunku do normy. Definicja tego wskaźnika służy do laboratoryjnego potwierdzenia tej konkretnej postaci żółtaczki. W mniejszym stopniu wzrost aktywności ALP występuje w zapaleniu wątroby, zapaleniu dróg żółciowych, wrzodziejącym zapaleniu jelita grubego, infekcjach bakteryjnych jelit i tyreotoksykozie.

Znaczenie fosfatazy alkalicznej w chorobach kości i traumatologii
ALP jest markerem enzymu osteosyntezy, czyli zwiększa aktywność w chorobach kości lub przerzutach guzów do kości, a także w gojeniu złamań.

Przyczyny zwiększonej aktywności fosfatazy alkalicznej

Przyczyny niskiego poziomu fosfatazy alkalicznej

Jak uzyskać test na obecność fosfatazy alkalicznej?

Aby określić aktywność ALP, krew pobiera się z żyły rano na czczo. Nie jest wymagana żadna specjalna dieta. Należy zwrócić uwagę na to, że niektóre leki mogą zmniejszać lub zwiększać aktywność fosfatazy alkalicznej, dlatego należy skonsultować się z lekarzem, czy warto odstawić te leki na krótki okres. W nowoczesnych laboratoriach aktywność enzymatyczną ocenia się na podstawie szybkości, z jaką przebiega reakcja enzymatyczna. Ta metoda charakteryzuje się dużą specyficznością, prostotą, niezawodnością i nie wymaga dużo czasu na analizę..

Dlatego zbadaliśmy główne enzymy, których aktywność określa się w biochemicznym badaniu krwi. Należy pamiętać, że rozpoznanie nie może opierać się wyłącznie na danych laboratoryjnych, konieczne jest uwzględnienie wywiadu, kliniki oraz danych z innych badań. Dlatego wskazane jest wykorzystanie podanych danych do konsultacji, ale w przypadku stwierdzenia odchyleń od normy należy skonsultować się z lekarzem.

Publikacje O Pęcherzyka Żółciowego

Wrzód przełyku: objawy i leczenie

Lipomatoza

W ludzkim ciele przełyk znajduje się za tchawicą. Pusta rurka służy do przenoszenia pokarmu do żołądka. Wrzód przełyku to uszkodzenie organicznego otworu - w dalszej części rozwija się choroba przewlekła.

Deformacje pęcherzyka żółciowego

Lipomatoza

Większość ludzi nie zdaje sobie sprawy ze specjalnej budowy woreczka żółciowego. Naruszenie anatomii narządu jest niebezpieczne tylko wtedy, gdy trawienie jest poważnie zaburzone, odczuwany jest dyskomfort i ból.