logo

Całkowita zawartość amylazy w surowicy

Amylaza - jeden z enzymów soku trawiennego wydzielany przez ślinianki i trzustkę.

Diastaza, amylaza surowicy, alfa-amylaza, amylaza surowicy.

Amy, alfa-amylaza, AML, diastaza, 1,4-α-D-glukanohydralaza, amylaza surowicy, amylaza krwi.

Kinetyczna metoda kolorymetryczna.

U / L (jednostka na litr).

Jaki biomateriał można wykorzystać do badań?

Jak prawidłowo przygotować się do badania?

  1. Nie jeść przez 12 godzin przed badaniem.
  2. Wyeliminuj stres fizyczny i emocjonalny oraz nie pal 30 minut przed badaniem.

Ogólne informacje o badaniu

Amylaza jest jednym z kilku enzymów wytwarzanych w trzustce i występujących w soku trzustkowym. Lipaza rozkłada tłuszcze, proteaza rozkłada białka, a amylaza rozkłada węglowodany. Z trzustki sok trzustkowy zawierający amylazę, przez przewód trzustkowy trafia do dwunastnicy, gdzie pomaga w trawieniu pokarmu.

Zwykle tylko niewielka ilość amylazy krąży w krwiobiegu (z powodu odnowienia komórek w trzustce i gruczołach ślinowych) i przedostaje się do moczu. Jeśli dojdzie do uszkodzenia trzustki, jak w przypadku zapalenia trzustki, lub jeśli przewód trzustkowy zostanie zablokowany kamieniem lub guzem, amylaza zaczyna w dużych ilościach przedostawać się do krwiobiegu, a następnie do moczu.

Niewielkie ilości amylazy są wytwarzane w jajnikach, jelitach, oskrzelach i mięśniach szkieletowych.

Do czego służą badania?

  • Diagnozowanie ostrego lub przewlekłego zapalenia trzustki i innych schorzeń trzustki w procesie patologicznym (wraz z testem lipazy).
  • Do monitorowania leczenia raka trzustki.
  • Aby upewnić się, że przewód trzustkowy nie jest uszkodzony po usunięciu kamieni żółciowych.

Kiedy zaplanowano badanie?

  • Gdy pacjent ma objawy patologii trzustki:
    • intensywny ból brzucha i pleców („ból obręczy”),
    • wzrost temperatury,
    • utrata apetytu,
    • wymioty.
  • Podczas monitorowania stanu pacjenta z chorobą trzustki i monitorowania skuteczności jego leczenia.

Co oznaczają wyniki?

Wartości odniesienia: 28-100 U / l.

Przyczyny zwiększonej aktywności całkowitej amylazy w surowicy

  • Ostre zapalenie trzustki. W tej chorobie aktywność amylazy może przekroczyć dopuszczalny poziom 6-10 razy. Wzrost występuje zwykle 2-12 godzin po uszkodzeniu trzustki i utrzymuje się przez 3-5 dni. Prawdopodobieństwo, że ostry ból jest spowodowany ostrym zapaleniem trzustki, jest dość wysokie, jeśli aktywność amylazy przekracza 1000 U / l. Niemniej jednak u niektórych pacjentów z ostrym zapaleniem trzustki wskaźnik ten czasami nieznacznie wzrasta lub nawet pozostaje w normie. Ogólnie aktywność amylazy nie odzwierciedla ciężkości zajęcia trzustki. Na przykład przy rozległym zapaleniu trzustki większość komórek wytwarzających amylazę może umrzeć, więc jej aktywność się nie zmienia.
  • Przewlekłe zapalenie trzustki. W przewlekłym zapaleniu trzustki aktywność amylazy jest początkowo umiarkowanie zwiększona, ale następnie może spaść i powrócić do normy w miarę pogarszania się uszkodzenia trzustki. Główną przyczyną przewlekłego zapalenia trzustki jest alkoholizm.
  • Uraz trzustki.
  • Rak trzustki.
  • Zablokowanie (kamień, blizna) przewodu trzustkowego.
  • Ostre zapalenie wyrostka robaczkowego, zapalenie otrzewnej.
  • Perforacja (perforacja) wrzodu żołądka.
  • Dekompensacja cukrzycy - cukrzycowa kwasica ketonowa.
  • Upośledzony odpływ w gruczołach ślinowych lub przewodach ślinowych, takich jak świnka (świnka).
  • Operacje na narządach jamy brzusznej.
  • Ostre zapalenie pęcherzyka żółciowego - zapalenie pęcherzyka żółciowego.
  • Niedrożność jelit.
  • Przerwana ciąża jajowodów.
  • Pęknięcie tętniaka aorty.
  • Makroamylazemia jest rzadkim, łagodnym stanem, w którym amylaza łączy się z dużymi białkami w surowicy i dlatego nie może przechodzić przez kłębuszki nerkowe, gromadząc się w surowicy.

Przyczyny obniżonej całkowitej aktywności amylazy w surowicy

  • Zmniejszona czynność trzustki.
  • Ciężkie zapalenie wątroby.
  • Mukowiscydoza (mukowiscydoza) trzustki jest ciężką chorobą dziedziczną związaną z uszkodzeniem gruczołów wydzielania zewnętrznego (płuca, przewód pokarmowy).
  • Usunięcie trzustki.

Co może wpłynąć na wynik?

  • Aktywność amylazy w surowicy jest zwiększona:
    1. u kobiet w ciąży,
    2. podczas przyjmowania kaptoprilu, kortykosteroidów, doustnych środków antykoncepcyjnych, furosemidu, ibuprofenu, narkotycznych leków przeciwbólowych.
  • Podwyższony poziom cholesterolu może obniżyć aktywność amylazy.
  • W ostrym zapaleniu trzustki zwiększeniu aktywności amylazy zwykle towarzyszy wzrost aktywności lipazy.
  • Aktywność amylazy u dzieci w pierwszych dwóch miesiącach życia jest niska, pod koniec pierwszego roku wzrasta do poziomu dorosłego.

Kto zamawia badanie?

Lekarz rodzinny, internista, gastroenterolog, chirurg.

Co to jest alfa-amylaza, norma u mężczyzn i kobiet według wieku

Badanie krwi to nie tylko określenie jej grupy i czynnika Rh. Badanie biochemiczne tego życiowego płynu obejmuje również identyfikację szeregu ważnych enzymów. Jedną z nich jest alfa-amylaza, znana również jako diastaza.

Wykrywając poziom tej substancji, można wykluczyć szereg patologii medycznych. Więc czym jest ten enzym i dlaczego należy wykonać test na diastazę.

Co to jest amylaza?

Alfa-amylaza jest jednym z głównych enzymów trzustki. Narząd ten wydziela go przez przewody wydalnicze do dwunastnicy, gdzie substancja spełnia swoje główne funkcje.

Zewnątrzwydzielnicze komórki trzustki biorą udział w syntezie amylazy. Na podstawie poziomu enzymu we krwi lekarze mogą ocenić skuteczność narządu..

Zwykle większość amylazy przenika tylko do światła jelita cienkiego. We krwi wykrywa się tylko niewielką ilość enzymu.

Diastaza pełni rolę katalizatora, który wyzwala rozkład związków węglowodanów w jelicie. Złożone węglowodany, wchodzące do dwunastnicy, ulegają aktywności enzymatycznej, rozkładając się na glukozę.

To właśnie w tej formie węglowodany stają się dostępne do produkcji energii w komórkach organizmu..

Bez alfa-amylazy organizm nie wchłonie wystarczającej ilości pokarmów węglowodanowych.

Zjawisko to nosi nazwę złego wchłaniania i prowadzi do utraty wagi, złego samopoczucia, ciężkości brzucha i problemów z jelitami..

W niektórych przypadkach dochodzi do wzrostu poziomu tej substancji we krwi, co powoduje różne zaburzenia w tkankach całego organizmu na skutek silnej aktywności enzymatycznej amylazy.

Dlaczego zalecany jest test alfa-amylazy??

Poziom amylazy (z angielskiej amylazy) w osoczu krwi jest wskaźnikiem, na podstawie którego można ocenić, czy pacjent ma choroby zapalne, takie jak cukrzyca, zapalenie wątroby i inne..

Test na amylazę jest przepisywany przede wszystkim osobom, które mają kliniczny obraz dysfunkcji trzustki. W ostrym i przewlekłym zapaleniu trzustki badanie to należy przeprowadzić..

Określenie poziomu diastazy krwi przeprowadza się na czczo.

Dzięki analizie biochemicznej powinieneś powstrzymać się od jedzenia tłustych i pikantnych potraw na dzień przed oddaniem krwi.

Taka żywność może zakłócać wydzielanie enzymów trzustkowych i prowadzić do fałszywych wyników..

Normy wskaźników u dzieci i dorosłych

Normalny poziom amylazy nie jest związany z płcią i u wszystkich osób liczba ta waha się od 20 do 125 U / l. Tylko u dzieci poniżej 2 roku życia minimalny poziom tego enzymu może wynosić 5 U / l.

Trzustka to bardzo złożony narząd, który jednocześnie wydziela hormony i enzymy trawienne. Dlatego nazywa się go gruczołem mieszanej wydzieliny..

Biochemiczne badanie krwi pokazuje poziom dwóch powiązanych ze sobą wskaźników: amylazy całkowitej i trzustkowej. Ilość tego ostatniego jest określana w celu określenia dokładnej lokalizacji patologii, jeśli występuje..

Amylaza jest również wydzielana przez gruczoły ślinowe, dlatego aby zidentyfikować problemy z trzustką, konieczne jest oddzielenie tych wskaźników. Biorąc każdy z nich z osobna, można ocenić zaburzenia pracy ślinianek, jajników i oskrzeli..

Normy tego enzymu dla mężczyzn, kobiet i dzieci podano w tej tabeli:

AmylasaDo 6 miesięcy6-12 miesięcy12 lat2 - 70 latPo 70 latachW ciąży 1 trymestr2 trymestr ciąży3 trymestr ciąży
Alfa5 - 65 U / l5 - 65 U / l5 - 65 U / l25 - 125 U / l20 - 160 U / l24 - 83 U / l16 - 73 U / l15 - 81 U / l
Trzustka& lt, 8 U / ml& lt, 23 U / ml& lt, 50 U / ml& lt, 50 U / ml& lt, 50 U / ml& lt, 50 U / ml& lt, 50 U / ml& lt, 50 U / ml

Dlaczego amylaza jest powyżej normy?

Poziom amylazy we krwi u dorosłych i dzieci może znacznie wzrosnąć w przypadku następujących patologii:

  • Ostre zapalenie trzustki. W takim przypadku aktywność enzymu wzrośnie od 5 do 10 razy. Ponieważ jest to stan ostry, częstość ta zaczyna rosnąć w ciągu kilku godzin po uszkodzeniu trzustki. Na tym poziomie amylaza trwa zwykle od 3 do 5 dni. Ostry ból w okolicy trzustki może pojawić się, gdy diastaza wzrośnie do 1000 U / l. Ale nie zawsze obserwuje się gwałtowny wzrost ostrego zapalenia trzustki, u niektórych pacjentów poziom enzymu nieznacznie wzrasta lub może pozostawać w normalnych granicach.

Bardzo często nie ma bezpośredniego związku między wzrostem wskaźników a ciężkością zapalenia trzustki. Jest to konsekwencja szybkiej śmierci komórek wydzielniczych, dzięki czemu enzym może być wytwarzany w normalnych ilościach..

Z biegiem czasu coraz więcej komórek trzustki umiera, dzięki czemu amylaza wraca do normy.

  • Przewlekłe zapalenie trzustki. Amylazemia (wzrost ilości diastazy we krwi) może być przejawem przewlekłego procesu zapalnego w gruczole. Najczęściej występuje umiarkowany wzrost wskaźników.
  • Mechaniczne uszkodzenie trzustki.
  • Nowotwory nowotworowe.
  • Zablokowanie przewodu trzustkowego.
  • Ostre zapalenie brzucha z zapaleniem wyrostka robaczkowego i rozlanym zapaleniem otrzewnej.
  • Perforacja wrzodów żołądka.
  • Zabiegi chirurgiczne na różnych narządach.
  • Ostre zapalenie pęcherzyka żółciowego.
  • Makroamylazemia jest rzadkim stanem, w którym enzym łączy się z białkami surowicy, co zapobiega jego przechodzeniu przez filtr nerkowy. W rezultacie amylaza gromadzi się we krwi.

Dysfunkcje trzustki bardzo często występują w wyniku nadużywania alkoholu, zaburzeń diety i infekcji wirusowych.

Jeśli biochemia nie ujawniła znaczących naruszeń poziomu diastazy, nie jest to stuprocentowe potwierdzenie braku patologii trzustki. Jeśli pacjent ma objawy charakterystyczne dla patologii tego narządu, lekarz może przepisać dodatkowe testy.

Przewlekłe zapalenie trzustki jest trudne do zidentyfikowania.

W takim przypadku przydatne mogą być następujące badania:

  • Ogólna analiza krwi,
  • Gastroskopia,
  • USG trzustki,
  • Radiografia narządów jamy brzusznej,
  • tomografia komputerowa,
  • Endoskopowa cholangiopankreatografia wsteczna.

Dlaczego amylaza jest poniżej normy?

Spadki poziomu alfa-amylazy są rzadsze. Dzieje się tak w przypadku poważnych zaawansowanych patologii trzustki.

Najczęstszymi przyczynami znacznego spadku ilości diastazy są:

  • Martwica trzustki to zniszczenie części trzustki w wyniku działania alkoholu, tłustych potraw, chorób dróg żółciowych. Przy niewielkim rozprzestrzenianiu się martwicy normalny poziom amylazy jest utrzymywany poprzez zwiększenie aktywności całych komórek. Gdy tylko większość narządów umiera, ilość diastazy spada, w tym z powodu wyczerpania wciąż funkcjonujących komórek.
  • Rak trzustki. Śmierć gruczołu w wyniku rozprzestrzeniania się złośliwych przerzutów.
  • Resekcja trzustki. Taką operację wykonuje się w przypadku torbieli narządu, jego transformacji nowotworowej, martwicy.
  • Mukowiscydoza jest chorobą uwarunkowaną genetycznie, objawiającą się naruszeniem funkcji wydzielniczej gruczołów zewnątrzwydzielniczych. Zakłócona jest nie tylko aktywność trzustki, ale także gruczołów układu oddechowego.

Alfa-amylaza

Alfa-amylaza to specjalny rodzaj enzymu, który jest wytwarzany w przewodzie pokarmowym człowieka i jest odpowiedzialny za proces rozpadu węglowodanów złożonych na poszczególne składniki.

Amylaza we krwi pojawia się po syntezie tego białka w gruczołach ślinowych i trzustce. Enzym ten jest wydalany z organizmu przez nerki. Nadmiar amylazy we krwi jest najczęściej związany z ostrymi lub przewlekłymi chorobami trzustki, pęcherzyka żółciowego i jego przewodów.

Wskazania do biochemicznego badania krwi na obecność amylazy

Jeśli wartości alfa-amylazy we krwi są podwyższone, może to być oznaką:

  • zaostrzenie kamicy żółciowej;
  • zapalenie trzustki;
  • ogniskowa martwica trzustki;
  • migracja kamieni w woreczku żółciowym i jego przewodach;
  • mukowiscydoza;
  • choroby gruczołów ślinowych.

Możesz dowiedzieć się o poziomach alfa-amylazy we krwi od naszych pracowników. Możesz oddać krew z żyły do ​​biochemii i ogólnej alfa-amylazy z dekodowaniem w okazyjnej cenie w naszym ośrodku, po wcześniejszym umówieniu się pod numerem telefonu wskazanym na stronie.

OGÓLNE ZASADY PRZYGOTOWANIA DO BADAŃ KRWI

W większości badań zaleca się oddawanie krwi rano na czczo, jest to szczególnie ważne w przypadku dynamicznego monitorowania określonego wskaźnika. Spożycie pokarmu może bezpośrednio wpływać zarówno na stężenie badanych parametrów, jak i na właściwości fizyczne próbki (zwiększone zmętnienie - lipemia - po spożyciu tłustego posiłku). W razie potrzeby możesz oddać krew w ciągu dnia po 2-4 godzinnym poście. Zaleca się wypicie 1-2 szklanek niegazowanej wody na krótko przed pobraniem krwi, pomoże to uzyskać wymaganą do badania objętość krwi, obniżyć lepkość krwi i zmniejszyć prawdopodobieństwo zakrzepów w probówce. Konieczne jest wykluczenie stresu fizycznego i emocjonalnego, palenie na 30 minut przed badaniem. Krew do badań pobierana jest z żyły.

Co to jest alfa-amylaza

Biologicznie aktywny pierwiastek biorący udział w metabolicznym procesie węglowodanów nazywany jest alfa-amylazą. W organizmie znaczna jego część jest tworzona przez trzustkę, a mniejszą za pomocą gruczołów w jamie ustnej, które wydzielają ślinę. Często pacjenci dowiadują się o tym enzymie surowicy po wizycie u lekarza, skarżąc się na ból żołądka. To w takiej sytuacji lekarz wyśle ​​na biochemiczne badanie krwi, dzięki któremu następnie zostanie postawiona wstępna diagnoza.

Trochę o amylazie

Wydzielanie rozkurczu odbywa się przez trzustkę oraz w niewielkiej ilości przez gruczoły odpowiedzialne za produkcję śliny. Enzym jest głównym uczestnikiem trawienia pożywienia, rozkładu węglowodanów, a także jednego z elementów soku trawiennego.

W organizmie najlepszy wskaźnik rozkurczu jest uważany za minimalny. Być może niewielka zmiana jego poziomu spowodowana tworzeniem się nowych komórek ślinianek i trzustki.

Udowodniono, że niewielka część substancji jest skoncentrowana:

  • w jelicie grubym i cienkim;
  • w oskrzelach;
  • muskulatura.

Amylaza krwi składa się z 3 typów.

W organizmie uogólniony jest tylko wskaźnik alfa, ponieważ jest to diastaza przewodu pokarmowego.

Rozważając badania biochemiczne, lekarze zawsze interesują się współczynnikiem amylazy, ponieważ ma on ważną wartość w trawieniu. Enzym ten jest odpowiedzialny za wchłanianie pokarmu w jelicie cienkim..

Co to jest amylaza

Amylaza to enzym, który pomaga w katalitycznym rozwoju rozpadu węglowodanów. Enzym rozkłada również skrobię, glikogen na maltozę, glukozę.

Oprócz tworzenia się amylazy i lipazy w układzie pokarmowym i gruczole ślinowym rzadko można przeprowadzić diastazę:

  • w jajnikach;
  • wątroba;
  • w jajowodach;
  • gruczoły sutkowe.

Główną wartością alfa-amylazy we krwi jest rozdzielenie skrobi na uproszczone formy, klasy polisacharydów. Przemiana zaczyna się w jamie ustnej pod wpływem śliny, w tym rozkurczu. Cały zabieg jest konieczny, ponieważ skrobia ma bardzo złożoną strukturę, która nie może być w pełni wchłaniana w jelitach. Dlatego szybkość i jakość przyswajania węglowodanów złożonych będzie zależeć od prawidłowego funkcjonowania enzymu..

Wytwarza diastazę w układzie krążenia za pomocą komórek zewnątrzwydzielniczych, a następnie wnika do jelita, gdzie często dochodzi do biologicznego rozkładu. Częściowo enzym, który dotarł do jelita, przechodzi do krwiobiegu.

Diastaza dzieli się na 2 podgatunki.

  1. Typ P - obecny w moczu 65%.
  2. Typu S - obecny we krwi 60%.

Zwykle typ P jest 2 razy mniejszy niż typ S. Enzym jest wydalany z moczem przez nerki..

Kiedy zaplanowano badanie

Współczynnik rozkurczu krwi odzwierciedla umiejscowienie większości procesów metabolicznych w organizmie. W tym przypadku określenie aktywności jest często używane do identyfikacji procesów zapalnych w trzustce..

Głównym wskaźnikiem wyznaczenia oddawania krwi jest założenie powstania choroby zapalenie trzustki, które występuje w przewlekłej i ostrej postaci zapalenia.

Badanie amylazy krwi trzustkowej przeprowadza się, gdy osoba wykazuje następujące objawy:

  • zakłócenie układu pokarmowego;
  • zmęczenie;
  • ból po prawej stronie jamy brzusznej.

Ponadto przy zapaleniu trzustki jest potrzebny jako element testowy w leczeniu patologii onkologicznych lekami, które mogą negatywnie wpływać na funkcjonalność trzustki. A także do obserwacji pacjenta po usunięciu kamieni, gdzie analiza alfa-amylazy trzustkowej potwierdzi lub wykluczy pogorszenie sytuacji po manipulacji.

Aby określić poziom zapalenia trzustki alfa-amylazy, stosuje się krew pobraną z żyły. Rano biorą analizę, przed nią nie można jeść. Na dzień lub dwa przed badaniem powstrzymaj się od picia napojów alkoholowych, przestrzegaj diety dietetycznej, usuwając z diety smażone, pikantne i tłuste potrawy. Naruszenie zaleceń naraża gruczoł na negatywną reakcję, a wtedy alfa-amylaza trzustkowa we krwi zostanie przeszacowana.

Aby wykluczyć fałszywy wynik, w przypadku przyjmowania leków należy poinformować lekarza, ponieważ niektóre z nich wpływają na jego wskaźnik.

Normalne wskaźniki

Ponieważ gruczoł trzustkowy należy do narządu wydzielania mieszanego i produkuje enzymy z hormonami do krwi i przestrzeni jelitowej, przydzielona diastaza jest podzielona na współczynniki.

Enzym w układzie krążenia jest współczynnikiem uogólniającym, a trzustka jest szczególnym objawem diastazy w soku trzustkowym.

W układzie krążenia wskaźnik amylazy jest dość duży, dlatego nieznaczne odchylenie nie prowadzi do podejrzeń. Z biegiem lat ilość alfa-amylazy we krwi może wzrosnąć, co nie jest związane z płcią.

Dla wartości alfa-amylazy normą jest:

  • norma dla dzieci poniżej 2 lat to 5-65 U / l;
  • przed 70 rokiem życia poziom amylazy we krwi jest normalny -25-125 U / L;
  • powyżej 70 lat - 20-160 U / l.

Przeprowadzają również badanie krwi na obecność amylazy trzustkowej, mierzone w tych samych jednostkach. Częstość występowania alfa-amylazy trzustkowej wynosi:

    do 6 miesięcy - Dlaczego poziom amylazy jest powyżej normy

Jeśli w analizie odnotuje się, że amylaza we krwi jest znacznie zwiększona, jest to początkowy objaw powstawania stanu zapalnego w gruczole lub narządach obecnych wokół niego, które mogą wpływać na aktywność komórek.

Odchylenie od normy jest brane pod uwagę, gdy współczynnik alfa-amylazy zostanie zwiększony 2-krotnie lub więcej (wskaźnik wzrośnie Czy można obniżyć poziom

Aby zrozumieć, czy możliwe jest obniżenie poziomu amylazy we krwi, określ przyczynę choroby i zacznij ją eliminować..

Jeśli poziom amylazy jest podwyższony, zaleca się przestrzeganie prostych zasad, aby poziom w układzie krążenia powrócił do normy..

  1. Trzymaj się prawidłowego odżywiania. Jedzenie odbywa się w kilku etapach. Zmniejszy to nacisk na układ pokarmowy..
  2. Postępuj zgodnie z reżimem odpoczynku i czuwania. spać co najmniej 8 godzin.
  3. Wyeliminuj ciężką pracę fizyczną.

W przypadku wykrycia infekcji trzustki autoterapia jest niedopuszczalna.

Postępując zgodnie z zaleceniami, poziom amylazy we krwi osiągnie normalny stosunek.

Zmniejszona przyczyna poziomu

Niski poziom amylazy (indeks mniejszy niż 100 U / l) nie zawsze wskazuje na patologię, ale nie jest uważany za objaw zdrowego organizmu, jeśli trzustka działa dobrze, a nerki wykluczają enzym.

Występuje odchylenie od normy, wskazujące na niepełną aktywność gruczołu, jego gwałtowny spadek.

Zmniejszona alfa diastaza charakteryzuje się następującymi czynnikami:

  • zapalenie wątroby, które ma ciężką postać zapalenia - z patologią zmienia się metabolizm węglowodanów, co prowadzi do zwiększenia obciążenia enzymów, gruczoł przestaje radzić sobie ze swoją funkcją, a produkcja rozkurczu zmniejsza się;
  • choroby onkologiczne - nowotwory w ostatniej fazie prowadzą do zwyrodnienia tkanek i gruczołów. Są zastępowane materiałem nowotworowym, zmniejszając produkcję enzymu;
  • całkowita postać martwicy trzustki - gdy gruczoł jest całkowicie zajęty, obserwuje się stopniową śmierć tkanek, a rozkurcz nie jest już wydzielany. Ponieważ trzustka należy do ważnego narządu, jej całkowita porażka może prowadzić do niekorzystnych rokowań;
  • urazy - mechaniczne uszkodzenia żołądka i jelit różnego rodzaju powodują odchylenia od normy, zarówno mniejsze, jak i większe niż wymagany wskaźnik;
  • Mukowiscydoza to poważna choroba dziedziczna, która uszkadza gruczoły i powoduje niewydolność oddechową. Pacjenci często borykają się z gorszością wydzielniczą narządów przewodu pokarmowego. Śmierć pacjenta z chorobą wynosi 60%;
  • chirurgiczne rozwiązanie problemu - wykonanie operacji na narządzie i usunięcie jego części może obniżyć poziom amylazy we krwi.

Aby wskaźnik diastazy był normalny, lekarz przepisuje dietę bezskrobiową, dzięki czemu zmniejsza się obciążenie trzustki.

Amylaza podczas ciąży

Odchylenie badania krwi od normy u kobiet w okresie rodzenia dziecka w mniejszym lub większym kierunku jest często nieuzasadnione. Dzieje się tak głównie z powodu nowego środowiska, do którego przyzwyczaja się organizm..

Czasami spadek i wzrost poziomu wskazuje na poważną chorobę. Dlatego kobiety są stale monitorowane w pozycji, a analiza na obecność amylazy jest wymagana więcej niż 1 raz..

Aby być zdrowym, obserwuj zmiany w organizmie. Jeśli cierpisz na nieprzespane noce, nieustannie boli cię głowa, czasami za uszami pojawia się bolesność, zaleca się poddanie się badaniu na poziomie enzymu. Choroba wykryta na etapie rozwojowym jest uleczalna we wszystkich przypadkach

Biochemiczne badanie krwi - normy, znaczenie i interpretacja wskaźników u mężczyzn, kobiet i dzieci (według wieku). Aktywność enzymatyczna: amylaza, ALAT, ASAT, GGT, CF, LDH, lipaza, pepsynogeny itp..

Witryna zawiera podstawowe informacje wyłącznie w celach informacyjnych. Diagnozę i leczenie chorób należy prowadzić pod okiem specjalisty. Wszystkie leki mają przeciwwskazania. Wymagana konsultacja specjalistyczna!

Poniżej rozważymy, co mówi każdy wskaźnik biochemicznego badania krwi, jakie są jego wartości odniesienia i dekodowanie. W szczególności porozmawiamy o wskaźnikach aktywności enzymatycznej, określonych w ramach tego testu laboratoryjnego..

Alfa-amylaza (amylaza)

Alfa-amylaza (amylaza) jest enzymem biorącym udział w rozkładaniu skrobi spożywczej na glikogen i glukozę. Amylaza jest wytwarzana przez trzustkę i gruczoły ślinowe. Ponadto amylaza gruczołów ślinowych jest typu S, a amylaza trzustki jest typu P, ale we krwi obecne są oba typy enzymów. Określenie aktywności alfa-amylazy we krwi jest obliczeniem aktywności obu typów enzymów. Ponieważ enzym ten jest wytwarzany przez trzustkę, określenie jego aktywności we krwi służy do diagnozowania chorób tego narządu (zapalenie trzustki itp.). Ponadto aktywność amylazy może wskazywać na obecność innych ciężkich patologii narządów jamy brzusznej, których przebieg prowadzi do podrażnienia trzustki (na przykład zapalenie otrzewnej, ostre zapalenie wyrostka robaczkowego, niedrożność jelit, ciąża pozamaciczna). Zatem określenie aktywności alfa-amylazy we krwi jest ważnym testem diagnostycznym dla różnych patologii narządów jamy brzusznej..

W związku z tym określenie aktywności alfa-amylazy we krwi w ramach analizy biochemicznej jest zalecane w następujących przypadkach:

  • Podejrzewana lub wcześniej zidentyfikowana patologia trzustki (zapalenie trzustki, guzy);
  • Kamica żółciowa;
  • Świnka (choroba ślinianek);
  • Ostry ból brzucha lub uraz brzucha;
  • Każda patologia przewodu pokarmowego;
  • Podejrzenie lub wcześniej rozpoznana mukowiscydoza.

Zwykle aktywność amylazy we krwi u dorosłych mężczyzn i kobiet, a także u dzieci powyżej 1. roku życia wynosi 25 - 125 U / l (16 - 30 μcatal / l). U dzieci w pierwszym roku życia normalna aktywność enzymu we krwi waha się od 5 do 65 U / L, co wynika z niskiego poziomu produkcji amylazy z powodu niewielkiej ilości pokarmów skrobiowych w diecie niemowlęcia.

Wzrost aktywności alfa-amylazy we krwi może wskazywać na następujące choroby i stany:

  • Zapalenie trzustki (ostre, przewlekłe, reaktywne);
  • Torbiel lub guz trzustki;
  • Zablokowanie przewodu trzustkowego (np. Kamień, zrosty itp.);
  • Makroamylazemia;
  • Zapalenie lub uszkodzenie gruczołów ślinowych (na przykład przy śwince);
  • Ostre zapalenie otrzewnej lub zapalenie wyrostka robaczkowego;
  • Perforacja (perforacja) wydrążonego organu (np. Żołądka, jelit);
  • Cukrzyca (podczas kwasicy ketonowej);
  • Choroby dróg żółciowych (zapalenie pęcherzyka żółciowego, kamica żółciowa);
  • Niewydolność nerek;
  • Ciąża pozamaciczna;
  • Choroby przewodu pokarmowego (na przykład wrzód żołądka lub dwunastnicy, niedrożność jelit, zawał jelit);
  • Zakrzepica naczyniowa krezki jelita;
  • Pęknięcie tętniaka aorty;
  • Operacja lub uraz narządów jamy brzusznej;
  • Nowotwory złośliwe.

Spadek aktywności alfa-amylazy we krwi (wartości około zera) może świadczyć o następujących chorobach:
  • Niewydolność trzustki;
  • Mukowiscydoza;
  • Konsekwencje usunięcia trzustki;
  • Ostre lub przewlekłe zapalenie wątroby;
  • Martwica trzustki (śmierć i próchnica trzustki w końcowym stadium);
  • Tyreotoksykoza (wysoki poziom hormonów tarczycy w organizmie);
  • Toksykoza kobiet w ciąży.

Aminotransferaza alaninowa (ALT)

Aminotransferaza alaninowa (ALT) jest enzymem, który przenosi aminokwas alaninę z jednego białka do drugiego. W związku z tym enzym ten odgrywa kluczową rolę w syntezie białek, metabolizmie aminokwasów i produkcji energii przez komórki. ALAT działa wewnątrz komórek, dlatego zwykle jego zawartość i aktywność jest odpowiednio wyższa w tkankach i narządach, a we krwi niższa. Kiedy aktywność ALT we krwi wzrasta, oznacza to uszkodzenie narządów i tkanek oraz uwolnienie z nich enzymu do krążenia ogólnoustrojowego. A ponieważ największą aktywność ALT obserwuje się w komórkach mięśnia sercowego, wątroby i mięśni szkieletowych, wzrost aktywnego enzymu we krwi wskazuje na uszkodzenie, które wystąpiło w tych tkankach.

Najbardziej wyraźna aktywność ALT we krwi wzrasta wraz z uszkodzeniem komórek wątroby (na przykład w ostrym toksycznym i wirusowym zapaleniu wątroby). Co więcej, aktywność enzymu wzrasta jeszcze przed rozwojem żółtaczki i innych klinicznych objawów zapalenia wątroby. Nieco mniejszy wzrost aktywności enzymów obserwuje się w oparzeniach, zawale mięśnia sercowego, ostrym zapaleniu trzustki i przewlekłych patologiach wątroby (guz, zapalenie dróg żółciowych, przewlekłe zapalenie wątroby itp.).

Biorąc pod uwagę rolę i narządy, w których działa ALT, wskazaniami do określenia aktywności enzymu we krwi są następujące stany i choroby:

  • Wszelkie choroby wątroby (zapalenie wątroby, guzy, cholestaza, marskość wątroby, zatrucia);
  • Podejrzenie ostrego zawału mięśnia sercowego;
  • Patologia mięśni;
  • Monitorowanie stanu wątroby podczas przyjmowania leków negatywnie wpływających na ten narząd;
  • Badania profilaktyczne;
  • Badania przesiewowe potencjalnych dawców krwi i narządów;
  • Badanie osób, które mogły zarazić się zapaleniem wątroby w wyniku kontaktu z osobami chorymi na wirusowe zapalenie wątroby.

Zwykle aktywność ALT we krwi u dorosłych kobiet (powyżej 18 lat) powinna być mniejsza niż 31 U / L, a u mężczyzn - poniżej 41 U / L. U dzieci poniżej pierwszego roku życia normalna aktywność AlAT wynosi mniej niż 54 j./l, 1-3 lat - mniej niż 33 j./dobę, 3-6 lat - poniżej 29 j./l, 6-12 lat - poniżej 39 j./l. U dorastających dziewcząt w wieku 12-17 lat normalna aktywność ALT jest mniejsza niż 24 U / L, a u chłopców w wieku 12-17 lat - poniżej 27 U / L. U chłopców i dziewcząt powyżej 17 lat aktywność ALT jest zwykle taka sama jak u dorosłych mężczyzn i kobiet.

Wzrost aktywności ALT we krwi może wskazywać na następujące choroby i stany:

  • Ostre lub przewlekłe choroby wątroby (zapalenie wątroby, marskość wątroby, stłuszczenie wątroby, guz lub przerzuty do wątroby, alkoholowe uszkodzenie wątroby itp.);
  • Żółtaczka obturacyjna (zablokowanie przewodu żółciowego kamieniem, guzem itp.);
  • Ostre lub przewlekłe zapalenie trzustki;
  • Ostry zawał mięśnia sercowego;
  • Ostre zapalenie mięśnia sercowego;
  • Dystrofia mięśnia sercowego;
  • Udar cieplny lub choroba poparzeniowa;
  • Zaszokować;
  • Niedotlenienie;
  • Uraz lub martwica (śmierć) mięśni o dowolnej lokalizacji;
  • Zapalenie mięśni;
  • Miopatie;
  • Niedokrwistość hemolityczna dowolnego pochodzenia;
  • Niewydolność nerek;
  • Stan przedrzucawkowy;
  • Filariasis;
  • Przyjmowanie leków toksycznych dla wątroby.

Wzrost aktywności ALT we krwi może wskazywać na następujące choroby i stany:
  • Niedobór witaminy B.6;
  • Końcowe stadia niewydolności wątroby;
  • Rozległe uszkodzenie wątroby (martwica lub marskość większości narządów);
  • Żółtaczka obturacyjna.

Aminotransferaza asparaginianowa (AsAT)

Aminotransferaza asparaginianowa (ASAT) jest enzymem, który zapewnia reakcję przeniesienia grupy aminowej pomiędzy asparaginianem i alfa-ketoglutaranem, z wytworzeniem kwasu szczawiooctowego i glutaminianu. W związku z tym ASAT odgrywa kluczową rolę w syntezie i rozkładzie aminokwasów, a także w wytwarzaniu energii w komórkach..

AST, podobnie jak ALT, jest enzymem wewnątrzkomórkowym, ponieważ działa głównie wewnątrz komórek, a nie we krwi. W związku z tym stężenie AST w normalnych tkankach jest wyższe niż we krwi. Największą aktywność enzymu obserwuje się w komórkach mięśnia sercowego, mięśni, wątroby, trzustki, mózgu, nerek, płuc, a także w leukocytach i erytrocytach. Kiedy aktywność AST we krwi wzrasta, wskazuje to na uwolnienie enzymu z komórek do krążenia ogólnoustrojowego, co ma miejsce w przypadku uszkodzenia narządów, w których występuje duża ilość AST. Oznacza to, że aktywność AST we krwi gwałtownie wzrasta w chorobach wątroby, ostrym zapaleniu trzustki, uszkodzeniu mięśni, zawale mięśnia sercowego.

Oznaczenie aktywności AST we krwi jest wskazane w następujących stanach lub chorobach:

  • Choroba wątroby;
  • Diagnostyka ostrego zawału mięśnia sercowego i innych patologii mięśnia sercowego;
  • Choroby mięśni ciała (zapalenie mięśni itp.);
  • Badania profilaktyczne;
  • Badania przesiewowe potencjalnych dawców krwi i narządów;
  • Badanie osób mających kontakt z pacjentami z wirusowym zapaleniem wątroby;
  • Monitorowanie stanu wątroby podczas przyjmowania leków negatywnie wpływających na narząd.

Zwykle aktywność AST u dorosłych mężczyzn wynosi mniej niż 47 U / l, a u kobiet poniżej 31 U / l. Aktywność AST u dzieci zwykle różni się w zależności od wieku:
  • Dzieci poniżej pierwszego roku życia - poniżej 83 U / l;
  • Dzieci 1-3 lata - poniżej 48 U / l;
  • Dzieci 3-6 lat - poniżej 36 U / l;
  • Dzieci 6-12 lat - poniżej 47 U / l;
  • Dzieci 12-17 lat: chłopcy - poniżej 29 U / l, dziewczynki - poniżej 25 U / l;
  • Młodzież powyżej 17 roku życia - podobnie jak dorosłe kobiety i mężczyźni.

Wzrost aktywności AST we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Ostry zawał mięśnia sercowego;
  • Ostre zapalenie mięśnia sercowego, reumatyczna choroba serca;
  • Wstrząs kardiogenny lub toksyczny;
  • Zakrzepica tętnicy płucnej;
  • Niewydolność serca;
  • Choroby mięśni szkieletowych (zapalenie mięśni, miopatia, polimialgia);
  • Zniszczenie dużej liczby mięśni (na przykład rozległy uraz, oparzenia, martwica);
  • Wysoka aktywność fizyczna;
  • Udar cieplny;
  • Choroby wątroby (zapalenie wątroby, cholestaza, rak i przerzuty do wątroby itp.);
  • Zapalenie trzustki;
  • Spożycie alkoholu;
  • Niewydolność nerek;
  • Złośliwe nowotwory;
  • Niedokrwistość hemolityczna;
  • Talasemia poważna;
  • Choroby zakaźne, podczas których dochodzi do uszkodzenia mięśni szkieletowych, mięśnia sercowego, płuc, wątroby, erytrocytów, leukocytów (na przykład posocznica, mononukleoza zakaźna, opryszczka, gruźlica płuc, dur brzuszny);
  • Stan po operacji serca lub angiokardiografii;
  • Niedoczynność tarczycy (niski poziom hormonów tarczycy we krwi);
  • Niedrożność jelit;
  • Kwasica mleczanowa;
  • Choroba legionistów: legioneloza;
  • Złośliwa hipertermia (podwyższona temperatura ciała);
  • Zawał nerki;
  • Udar (krwotoczny lub niedokrwienny);
  • Zatrucie trującymi grzybami;
  • Przyjmowanie leków negatywnie wpływających na wątrobę.

Spadek aktywności AST we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Niedobór witaminy B.6;
  • Ciężkie i masywne uszkodzenie wątroby (na przykład pęknięcie wątroby, martwica dużej części wątroby itp.);
  • Schyłkowa niewydolność wątroby.

Transferaza gamma-glutamylowa (GGT)

Gamma-glutamylotransferaza (GGT), zwana także gamma-glutamylotranspeptydazą (GGTP), jest enzymem, który przenosi aminokwas gamma-glutamyl z jednej cząsteczki białka na drugą. Enzym ten znajduje się w największej ilości w błonach komórek o zdolności wydzielniczej lub sorpcyjnej, np. W komórkach nabłonka dróg żółciowych, kanalikach wątrobowych, kanalikach nerkowych, przewodach wydalniczych trzustki, rąbku szczoteczkowym jelita cienkiego itp. W związku z tym enzym ten jest najbardziej aktywny w nerkach, wątrobie, trzustce, rąbku szczoteczkowym jelita cienkiego..

GGT jest enzymem wewnątrzkomórkowym, dlatego jego aktywność we krwi jest zwykle niska. A kiedy aktywność GGT wzrasta we krwi, oznacza to uszkodzenie komórek bogatych w ten enzym. Oznacza to, że zwiększona aktywność GGT we krwi jest charakterystyczna dla każdej choroby wątroby z uszkodzeniem jej komórek (w tym podczas picia alkoholu lub przyjmowania leków). Ponadto enzym ten jest bardzo specyficzny dla uszkodzenia wątroby, to znaczy wzrost jego aktywności we krwi pozwala dokładnie określić porażkę tego konkretnego narządu, zwłaszcza gdy inne testy można interpretować niejednoznacznie. Na przykład, jeśli nastąpi wzrost aktywności AST i fosfatazy alkalicznej, może to być spowodowane patologią nie tylko wątroby, ale także serca, mięśni lub kości. W tym przypadku oznaczenie aktywności GGT pozwoli na identyfikację chorego narządu, gdyż w przypadku podwyższenia jego aktywności wysokie wartości AST i fosfatazy alkalicznej wynikają z uszkodzenia wątroby. A jeśli aktywność GGT jest normalna, to wysoka aktywność AST i fosfatazy alkalicznej wynika z patologii mięśni lub kości. Dlatego oznaczanie aktywności GGT jest ważnym testem diagnostycznym do wykrywania patologii lub uszkodzenia wątroby..

Oznaczenie aktywności GGT jest wskazane w przypadku następujących chorób i stanów:

  • Diagnostyka i kontrola przebiegu patologii wątroby i dróg żółciowych;
  • Monitorowanie skuteczności terapii alkoholizmu;
  • Identyfikacja przerzutów do wątroby w nowotworach złośliwych o dowolnej lokalizacji;
  • Ocena przebiegu raka prostaty, trzustki i wątrobiaka;
  • Ocena stanu wątroby podczas przyjmowania leków negatywnie wpływających na narząd.

Zwykle aktywność GGT we krwi u dorosłych kobiet jest mniejsza niż 36 U / ml, a u mężczyzn - poniżej 61 U / ml. Normalna aktywność GGT w surowicy krwi u dzieci zależy od wieku i przedstawia się następująco:
  • Niemowlęta poniżej 6 miesiąca życia - poniżej 204 U / ml;
  • Dzieci w wieku od 6 do 12 miesięcy - poniżej 34 j./ml;
  • Dzieci w wieku 1-3 lat - poniżej 18 j./ml;
  • Dzieci w wieku 3-6 lat - poniżej 23 j./ml;
  • Dzieci w wieku 6-12 lat - poniżej 17 U / ml;
  • Młodzież w wieku 12-17 lat: chłopcy - poniżej 45 U / ml, dziewczynki - poniżej 33 U / ml;
  • Nastolatki w wieku 17 - 18 lat - jak dorośli.

Oceniając aktywność GGT we krwi należy pamiętać, że aktywność enzymu jest tym większa, im większa jest masa ciała człowieka. U kobiet w ciąży w pierwszych tygodniach ciąży aktywność GGT jest zmniejszona.

Wzrost aktywności GGT można zaobserwować w następujących chorobach i stanach:

  • Wszelkie choroby wątroby i dróg żółciowych (zapalenie wątroby, toksyczne uszkodzenie wątroby, zapalenie dróg żółciowych, kamienie w woreczku żółciowym, guzy i przerzuty do wątroby);
  • Mononukleoza zakaźna;
  • Zapalenie trzustki (ostre i przewlekłe);
  • Guzy trzustki, prostaty;
  • Zaostrzenie kłębuszkowego zapalenia nerek i odmiedniczkowego zapalenia nerek;
  • Picie napojów alkoholowych;
  • Przyjmowanie leków toksycznych dla wątroby.

Kwaśna Fosfataza (AC)

Kwaśna fosfataza (AC) jest enzymem biorącym udział w wymianie kwasu fosforowego. Jest produkowany w prawie wszystkich tkankach, ale największą aktywność enzymu obserwuje się w gruczole krokowym, wątrobie, płytkach krwi i erytrocytach. Zwykle aktywność kwaśnej fosfatazy we krwi jest niska, ponieważ enzym znajduje się w komórkach. W związku z tym obserwuje się wzrost aktywności enzymu przy niszczeniu bogatych w niego komórek i uwalnianiu fosfatazy do krążenia ogólnoustrojowego. U mężczyzn połowa kwaśnej fosfatazy znajdującej się we krwi jest wytwarzana przez gruczoł krokowy. U kobiet kwaśna fosfataza we krwi pojawia się w wątrobie, erytrocytach i płytkach krwi. Oznacza to, że aktywność enzymu umożliwia wykrycie chorób prostaty u mężczyzn, a także patologii układu krwionośnego (trombocytopenia, choroba hemolityczna, choroba zakrzepowo-zatorowa, szpiczak, choroba Pageta, choroba Gauchera, choroba Niemanna-Picka itp.) U obu płci..

Oznaczenie aktywności fosfatazy kwaśnej jest wskazane w przypadku podejrzenia choroby prostaty u mężczyzn i choroby wątroby lub nerek u obu płci.

Mężczyźni powinni pamiętać, że badanie krwi na aktywność kwaśnej fosfatazy należy wykonać co najmniej 2 dni (lub lepiej po 6-7 dniach) po wykonaniu jakichkolwiek zabiegów na gruczoł krokowy (np. Masaż prostaty, USG przezodbytnicze, biopsja itp.)... Ponadto przedstawiciele obu płci powinni również wiedzieć, że analizę aktywności fosfatazy kwaśnej wykonuje się nie wcześniej niż dwa dni po instrumentalnych badaniach pęcherza i jelit (cystoskopia, sigmoidoskopia, kolonoskopia, cyfrowe badanie ampułki odbytnicy itp.).

Normalnie aktywność kwaśnej fosfatazy we krwi u mężczyzn wynosi 0 - 6,5 U / L, a u kobiet - 0 - 5,5 U / L.

Wzrost aktywności kwaśnej fosfatazy we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

  • Choroby gruczołu krokowego u mężczyzn (rak prostaty, gruczolak prostaty, zapalenie gruczołu krokowego);
  • Choroba Pageta;
  • Choroba Gauchera;
  • Choroba Niemanna-Picka;
  • Szpiczak mnogi;
  • Choroba zakrzepowo-zatorowa;
  • Choroba hemolityczna;
  • Trombocytopenia spowodowana zniszczeniem płytek krwi;
  • Osteoporoza;
  • Choroby układu siateczkowo-śródbłonkowego;
  • Patologia wątroby i dróg żółciowych;
  • Przerzuty do kości w nowotworach złośliwych o różnej lokalizacji;
  • Manipulacje diagnostyczne wykonywane na narządach układu moczowo-płciowego (cyfrowe badanie odbytnicy, pobranie wydzieliny prostaty, kolonoskopia, cystoskopia itp.).

Fosfokinaza kreatynowa (CPK)

Fosfokinaza kreatynowa (CPK) jest również nazywana kinazą kreatynową (CK). Enzym ten katalizuje proces rozpadu jednej reszty kwasu fosforowego z ATP (kwas adenozynotrifosforowy) do ADP (kwas adenozynodifosforowy) i fosforan kreatyny. Fosforan kreatyny jest ważny dla prawidłowych procesów metabolicznych oraz skurczu i rozluźnienia mięśni. Fosfokinaza kreatynowa znajduje się w prawie wszystkich narządach i tkankach, ale większość tego enzymu znajduje się w mięśniach i mięśniu sercowym. Minimalna ilość fosfokinazy kreatynowej znajduje się w mózgu, tarczycy, macicy i płucach.

Zwykle krew zawiera niewielką ilość kinazy kreatynowej, a jej aktywność może wzrosnąć, gdy uszkodzone są mięśnie, mięsień sercowy lub mózg. Istnieją trzy warianty kinazy kreatynowej - KK-MM, KK-MB i KK-BB, a KK-MM to podgatunek enzymu z mięśni, KK-MB to podgatunek z mięśnia sercowego, a KK-BB to podgatunek z mózgu. Zwykle 95% kinazy kreatynowej we krwi to podgatunek KK-MM, a podgatunki KK-MB i KK-BB są określane w śladowych ilościach. Obecnie określenie aktywności kinazy kreatynowej we krwi implikuje ocenę aktywności wszystkich trzech podgatunków.

Wskazaniami do określenia aktywności CPK we krwi są następujące warunki:

  • Ostre i przewlekłe choroby układu sercowo-naczyniowego (ostry zawał mięśnia sercowego);
  • Choroby mięśni (miopatia, dystrofia mięśniowa itp.);
  • Choroby ośrodkowego układu nerwowego;
  • Choroby tarczycy (niedoczynność tarczycy);
  • Urazy;
  • Nowotwory złośliwe o dowolnej lokalizacji.

Normalnie aktywność fosfokinazy kreatynowej we krwi u dorosłych mężczyzn jest mniejsza niż 190 U / L, a u kobiet - poniżej 167 U / L. U dzieci aktywność enzymatyczna zwykle przyjmuje następujące wartości, w zależności od wieku:
  • Pierwsze pięć dni życia - do 650 U / l;
  • 5 dni - 6 miesięcy - 0 - 295 U / l;
  • 6 miesięcy - 3 lata - poniżej 220 U / l;
  • 3-6 lat - poniżej 150 U / l;
  • 6 - 12 lat: chłopcy - poniżej 245 U / li dziewczynki - poniżej 155 U / li;
  • 12-17 lat: chłopcy - poniżej 270 U / l, dziewczynki - poniżej 125 U / l;
  • Powyżej 17 lat - jak dorośli.

Wzrost aktywności fosfokinazy kreatynowej we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Ostry zawał mięśnia sercowego;
  • Ostre zapalenie mięśnia sercowego;
  • Przewlekła choroba serca (dystrofia mięśnia sercowego, arytmia, niestabilna dławica piersiowa, zastoinowa niewydolność serca);
  • Przełożony uraz lub operacja serca i innych narządów;
  • Ostre uszkodzenie mózgu;
  • Śpiączka;
  • Uszkodzenie mięśni szkieletowych (rozległe urazy, oparzenia, martwica, porażenie prądem);
  • Choroby mięśni (zapalenie mięśni, polimialgia, zapalenie skórno-mięśniowe, zapalenie wielomięśniowe, miodystrofie itp.);
  • Niedoczynność tarczycy (niski poziom hormonów tarczycy);
  • Zastrzyki dożylne i domięśniowe;
  • Choroby psychiczne (schizofrenia, epilepsja);
  • Zatorowość płucna;
  • Silne skurcze mięśni (poród, skurcze, skurcze);
  • Tężec;
  • Wysoka aktywność fizyczna;
  • Głód;
  • Odwodnienie (odwodnienie organizmu na tle wymiotów, biegunki, obfitego pocenia się itp.);
  • Długotrwała hipotermia lub przegrzanie;
  • Nowotwory złośliwe pęcherza, jelit, piersi, jelit, macicy, płuc, prostaty, wątroby.

Spadek aktywności fosfokinazy kreatynowej we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Długotrwały pobyt w siedzącym trybie życia (hipodynamia);
  • Mała masa mięśniowa.

Fosfokinaza kreatynowa, podjednostka MV (CPK-MB)

Podgatunek kinazy kreatynowej CPK-MB występuje wyłącznie w mięśniu sercowym, we krwi jest zwykle bardzo mały. Wzrost aktywności CPK-MB we krwi obserwuje się wraz z niszczeniem komórek mięśnia sercowego, czyli zawałem mięśnia sercowego. Zwiększoną aktywność enzymu odnotowuje się 4-8 godzin po zawale serca, osiąga maksimum po 12-24 godzinach, a 3 dnia, przy normalnym przebiegu procesu odbudowy mięśnia sercowego, aktywność CPK-MB wraca do normy. Dlatego oznaczenie aktywności CPK-MB służy do diagnostyki zawału mięśnia sercowego i późniejszego monitorowania procesów regeneracji mięśnia sercowego. Biorąc pod uwagę rolę i lokalizację CPK-MB, oznaczenie aktywności tego enzymu pokazano tylko w diagnostyce zawału mięśnia sercowego i odróżnieniu tej choroby od zawału płuc lub ciężkiego napadu dusznicy bolesnej..

Zwykle aktywność CPK-MB we krwi dorosłych mężczyzn i kobiet, a także dzieci jest mniejsza niż 24 U / L.

Wzrost aktywności CPK-MB obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

  • Ostry zawał mięśnia sercowego;
  • Ostre zapalenie mięśnia sercowego;
  • Toksyczne uszkodzenie mięśnia sercowego z powodu zatrucia lub choroby zakaźnej;
  • Stany po urazach, operacje i procedury diagnostyczne serca;
  • Przewlekła choroba serca (dystrofia mięśnia sercowego, zastoinowa niewydolność serca, arytmia);
  • Zatorowość płucna;
  • Choroby i urazy mięśni szkieletowych (zapalenie mięśni, zapalenie skórno-mięśniowe, dystrofie, urazy, zabiegi chirurgiczne, oparzenia);
  • Zaszokować;
  • zespół Reye'a.

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH)

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH) jest enzymem, który umożliwia reakcję przemiany mleczanu w pirogronian, dlatego jest bardzo ważny dla produkcji energii przez komórki. LDH znajduje się w normalnej krwi i komórkach prawie wszystkich narządów, jednak najwięcej enzymu wiąże się w wątrobie, mięśniach, mięśniu sercowym, erytrocytach, leukocytach, nerkach, płucach, tkance limfatycznej, płytkach krwi. Wzrost aktywności LDH obserwuje się zwykle, gdy komórki, w których jest on zawarty w dużych ilościach, ulegają zniszczeniu. Oznacza to, że wysoka aktywność enzymu jest charakterystyczna dla uszkodzeń mięśnia sercowego (zapalenie mięśnia sercowego, zawały serca, arytmie), wątroby (zapalenie wątroby itp.), Nerek, erytrocytów.

W związku z tym wskazaniami do określenia aktywności LDH we krwi są następujące stany lub choroby:

  • Choroby wątroby i dróg żółciowych;
  • Uszkodzenie mięśnia sercowego (zapalenie mięśnia sercowego, zawał mięśnia sercowego);
  • Niedokrwistość hemolityczna;
  • Miopatie;
  • Złośliwe nowotwory różnych narządów;
  • Zatorowość płucna.

Normalnie aktywność LDH we krwi u dorosłych mężczyzn i kobiet wynosi 125 - 220 U / L (przy zastosowaniu niektórych zestawów odczynników norma może wynosić 140 - 350 U / L). U dzieci normalna aktywność enzymu we krwi zmienia się w zależności od wieku i przedstawia następujące wartości:
  • Dzieci poniżej pierwszego roku życia - poniżej 450 U / l;
  • Dzieci 1-3 lata - poniżej 344 U / l;
  • Dzieci 3-6 lat - poniżej 315 U / l;
  • Dzieci 6-12 lat - poniżej 330 U / l;
  • Nastolatki w wieku 12-17 lat - poniżej 280 U / l;
  • Nastolatki w wieku 17 - 18 lat - jak dorośli.

Wzrost aktywności LDH we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Okres ciąży;
  • Noworodki do 10 dnia życia;
  • Intensywna aktywność fizyczna;
  • Choroby wątroby (zapalenie wątroby, marskość wątroby, żółtaczka z powodu zablokowania dróg żółciowych);
  • Zawał mięśnia sercowego;
  • Zator tętnicy płucnej lub zawał;
  • Choroby układu krwionośnego (ostra białaczka, niedokrwistość);
  • Choroby i uszkodzenia mięśni (uraz, zanik, zapalenie mięśni, miodystrofia itp.);
  • Choroba nerek (zapalenie kłębuszków nerkowych, odmiedniczkowe zapalenie nerek, zawał nerki);
  • Ostre zapalenie trzustki;
  • Wszelkie stany, którym towarzyszy masywna śmierć komórek (wstrząs, hemoliza, oparzenia, niedotlenienie, ciężka hipotermia itp.);
  • Nowotwory złośliwe o różnej lokalizacji;
  • Przyjmowanie leków toksycznych dla wątroby (kofeina, hormony steroidowe, antybiotyki cefalosporynowe itp.), Picie alkoholu.

Spadek aktywności LDH we krwi obserwuje się przy zaburzeniu genetycznym lub całkowitym braku podjednostek enzymu.

Lipaza

Lipaza to enzym zapewniający reakcję rozpadu trójglicerydów na glicerol i kwasy tłuszczowe. Oznacza to, że lipaza jest ważna dla normalnego trawienia tłuszczów, które dostają się do organizmu wraz z pożywieniem. Enzym jest wytwarzany przez wiele narządów i tkanek, ale lwia część lipazy krążącej we krwi pochodzi z trzustki. Po wytworzeniu w trzustce lipaza przedostaje się do dwunastnicy i jelita cienkiego, gdzie rozkłada tłuszcze z pożywienia. Ponadto, ze względu na swoje małe rozmiary, lipaza przechodzi przez ścianę jelita do naczyń krwionośnych i krąży w krwiobiegu, gdzie nadal rozkłada tłuszcze na składniki przyswajane przez komórki.

Wzrost aktywności lipazy we krwi jest najczęściej spowodowany zniszczeniem komórek trzustki i uwolnieniem dużej ilości enzymu do krwiobiegu. Dlatego określenie aktywności lipazy odgrywa bardzo istotną rolę w diagnostyce zapalenia trzustki czy też zablokowaniu przewodów trzustkowych przez guz, kamień, torbiel itp. Ponadto wysoką aktywność lipazy we krwi można zaobserwować w chorobie nerek, gdy enzym jest zatrzymywany we krwi..

Jest więc oczywiste, że wskazaniami do określenia aktywności lipazy we krwi są następujące stany i choroby:

  • Podejrzenie ostrego lub zaostrzenia przewlekłego zapalenia trzustki;
  • Przewlekłe zapalenie trzustki;
  • Kamica żółciowa;
  • Ostre zapalenie pęcherzyka żółciowego;
  • Ostra lub przewlekła niewydolność nerek
  • Perforacja (perforacja) wrzodu żołądka;
  • Niedrożność jelita cienkiego;
  • Marskość wątroby;
  • Uraz brzucha;
  • Alkoholizm.

Zwykle aktywność lipazy we krwi u dorosłych wynosi 8 - 78 U / L, a u dzieci - 3 - 57 U / L. Przy określaniu aktywności lipazy z innymi zestawami odczynników, normalna wartość wskaźnika wynosi mniej niż 190 U / L u dorosłych i mniej niż 130 U / L u dzieci..

Wzrost aktywności lipazy obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

  • Ostre lub przewlekłe zapalenie trzustki;
  • Rak, torbiel lub torbiel rzekoma trzustki;
  • Alkoholizm;
  • Kolka żółciowa;
  • Cholestaza wewnątrzwątrobowa;
  • Przewlekła choroba pęcherzyka żółciowego;
  • Uduszenie lub zawał jelit;
  • Choroby metaboliczne (cukrzyca, dna, otyłość);
  • Ostra lub przewlekła niewydolność nerek
  • Perforacja (perforacja) wrzodu żołądka;
  • Niedrożność jelita cienkiego;
  • Zapalenie otrzewnej;
  • Epidemiczne zapalenie ślinianek przyusznych, występujące z uszkodzeniem trzustki;
  • Przyjmowanie leków powodujących skurcz zwieracza Oddiego (morfina, indometacyna, heparyna, barbiturany itp.).

Spadek aktywności lipazy obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Nowotwory złośliwe o różnej lokalizacji (z wyjątkiem raka trzustki);
  • Nadmiar trójglicerydów we krwi na tle niedożywienia lub z dziedziczną hiperlipidemią.

Pepsynogeny I i II

Pepsynogeny I i II są prekursorami głównego enzymu żołądkowego, pepsyny. Są wytwarzane przez komórki żołądka. Część pepsynogenów z żołądka przedostaje się do krążenia ogólnoustrojowego, gdzie ich stężenie można określić różnymi metodami biochemicznymi. W żołądku pepsynogeny pod wpływem kwasu solnego są przekształcane w enzym pepsynę, który rozkłada białka wchłonięte z pożywieniem. W związku z tym stężenie pepsynogenów we krwi pozwala uzyskać informacje o stanie funkcji wydzielniczej żołądka i zidentyfikować rodzaj zapalenia żołądka (zanikowy, nadkwasoty).

Pepsynogen I jest syntetyzowany przez komórki dna i trzonu żołądka, a pepsynogen II jest syntetyzowany przez komórki wszystkich części żołądka i górnej części dwunastnicy. Dlatego oznaczenie stężenia pepsynogenu I pozwala na ocenę stanu organizmu i dna żołądka, a pepsynogenu II - wszystkich części żołądka.

Zmniejszenie stężenia pepsynogenu I we krwi świadczy o śmierci głównych komórek organizmu i dna żołądka, które wytwarzają prekursor pepsyny. W związku z tym niski poziom pepsynogenu I może wskazywać na zanikowe zapalenie żołądka. Ponadto na tle zanikowego zapalenia błony śluzowej żołądka poziom pepsynogenu II może pozostawać w normalnych granicach przez długi czas. Gdy stężenie pepsynogenu I we krwi wzrasta, oznacza to wysoką aktywność głównych komórek dna i trzonu żołądka, a zatem zapalenie żołądka o wysokiej kwasowości. Wysoki poziom pepsynogenu II we krwi wskazuje na wysokie ryzyko wrzodów żołądka, gdyż wskazuje, że komórki wydzielające zbyt aktywnie wytwarzają nie tylko prekursory enzymów, ale także kwas solny.

W praktyce klinicznej duże znaczenie ma obliczenie stosunku pepsynogenu I / pepsynogenu II, ponieważ współczynnik ten umożliwia wykrycie zanikowego zapalenia żołądka i wysokiego ryzyka wystąpienia wrzodów żołądka i raka. Tak więc, jeśli współczynnik jest mniejszy niż 2,5, mówimy o zanikowym zapaleniu żołądka i wysokim ryzyku raka żołądka. A przy współczynniku większym niż 2,5 - o wysokim ryzyku wrzodów żołądka. Ponadto stosunek stężeń pepsynogenów we krwi pozwala odróżnić funkcjonalne zaburzenia trawienia (na przykład na tle stresu, niedożywienia itp.) Od prawdziwych organicznych zmian w żołądku. Dlatego obecnie oznaczanie aktywności pepsynogenów wraz z obliczeniem ich stosunku jest alternatywą dla gastroskopii dla osób, które z jakichkolwiek powodów nie mogą poddać się tym badaniom..

Oznaczanie aktywności pepsynogenów I i II przedstawiono w następujących przypadkach:

  • Ocena stanu błony śluzowej żołądka u osób z zanikowym zapaleniem błony śluzowej żołądka;
  • Identyfikacja postępującego zanikowego zapalenia żołądka z wysokim ryzykiem zachorowania na raka żołądka;
  • Identyfikacja wrzodów żołądka i dwunastnicy;
  • Wykrywanie raka żołądka;
  • Monitorowanie skuteczności leczenia zapalenia żołądka i wrzodów żołądka.

Zwykle aktywność każdego pepsynogenu (I i II) wynosi 4 - 22 μg / l.

Wzrost zawartości każdego pepsynogenu (I i II) we krwi obserwuje się w następujących przypadkach:

  • Ostre i przewlekłe zapalenie żołądka;
  • Zespół Zollingera-Ellisona;
  • Wrzód dwunastnicy;
  • Wszelkie warunki, w których stężenie kwasu solnego w soku żołądkowym jest zwiększone (tylko dla pepsynogenu I).

Spadek zawartości każdego pepsynogenu (I i II) we krwi obserwuje się w następujących przypadkach:
  • Postępujące zanikowe zapalenie żołądka;
  • Rak (rak) żołądka;
  • Choroba Addisona;
  • Niedokrwistość złośliwa (tylko dla pepsynogenu I), zwana także chorobą Addisona-Birmera;
  • Obrzęk śluzowaty;
  • Stan po resekcji (usunięciu) żołądka.

Cholinesteraza (ChE)

Ta sama nazwa „cholinoesteraza” zwykle odnosi się do dwóch enzymów - prawdziwej cholinoesterazy i pseudocholinesterazy. Oba enzymy są zdolne do rozszczepiania acetylocholiny, która jest mediatorem w połączeniach nerwowych. Prawdziwa cholinoesteraza bierze udział w przekazywaniu impulsów nerwowych i jest obecna w dużych ilościach w tkankach mózgowych, zakończeniach nerwowych, płucach, śledzionie, erytrocytach. Pseudocholinesteraza odzwierciedla zdolność wątroby do syntezy białek i odzwierciedla funkcjonalną aktywność tego narządu.

Obie cholinoesterazy są obecne w surowicy krwi, dlatego określa się całkowitą aktywność obu enzymów. W efekcie oznaczenie aktywności cholinoesterazy we krwi służy do identyfikacji pacjentów, u których środki zwiotczające mięśnie (leki rozluźniające mięśnie) mają długotrwałe działanie, co jest istotne w praktyce anestezjologa przy obliczaniu prawidłowej dawki leków i zapobieganiu wstrząsowi cholinergicznemu. Ponadto aktywność enzymatyczna jest określana w celu wykrycia zatrucia związkami fosforoorganicznymi (wiele pestycydów rolniczych, herbicydów) i karbaminianami, w których aktywność cholinoesterazy jest obniżona. Również w przypadku braku zagrożenia zatruciem i planowanej operacji określa się aktywność cholinoesterazy w celu oceny stanu czynnościowego wątroby..

Wskazaniami do określenia aktywności cholinoesterazy są następujące warunki:

  • Diagnostyka i ocena skuteczności terapii wszelkich chorób wątroby;
  • Wykrywanie zatrucia związkami fosforoorganicznymi (insektycydy);
  • Określenie ryzyka powikłań podczas planowanych operacji z zastosowaniem środków zwiotczających mięśnie.

Zwykle aktywność cholinoesterazy we krwi dorosłych wynosi 3700 - 13200 U / L, gdy jako substrat stosuje się butyrylocholinę. U dzieci od urodzenia do szóstego miesiąca życia aktywność enzymatyczna jest bardzo niska, od 6 miesięcy do 5 lat - 4900 - 19800 U / L, od 6 do 12 lat - 4200 - 16300 U / L, a od 12 lat - jak u dorosłych.

Wzrost aktywności cholinoesterazy obserwuje się w następujących stanach i chorobach:

  • Hiperlipoproteinemia typu IV;
  • Nerczyca lub zespół nerczycowy;
  • Otyłość;
  • Cukrzyca typu II;
  • Guzy piersi u kobiet;
  • Wrzód żołądka;
  • Astma oskrzelowa;
  • Enteropatia wysiękowa;
  • Choroba psychiczna (psychoza maniakalno-depresyjna, nerwica depresyjna);
  • Alkoholizm;
  • Pierwsze tygodnie ciąży.

Spadek aktywności cholinoesterazy obserwuje się w następujących stanach i chorobach:
  • Genetycznie określone warianty aktywności cholinoesterazy;
  • Zatrucie organofosforanami (środki owadobójcze itp.);
  • Zapalenie wątroby;
  • Marskość wątroby;
  • Zastoinowa wątroba z niewydolnością serca;
  • Przerzuty nowotworów złośliwych do wątroby;
  • Amebiaza wątrobowa;
  • Choroby dróg żółciowych (zapalenie dróg żółciowych, zapalenie pęcherzyka żółciowego);
  • Ostre infekcje;
  • Zatorowość płucna;
  • Choroby mięśni szkieletowych (zapalenie skórno-mięśniowe, dystrofia);
  • Stany po operacji i plazmaferezie;
  • Przewlekłą chorobę nerek;
  • Późna ciąża;
  • Wszelkie stany, którym towarzyszy spadek poziomu albuminy we krwi (na przykład zespół złego wchłaniania, post);
  • Złuszczające zapalenie skóry;
  • Szpiczak;
  • Reumatyzm;
  • Zawał mięśnia sercowego;
  • Złośliwe guzy o dowolnej lokalizacji;
  • Przyjmowanie niektórych leków (doustne środki antykoncepcyjne, hormony steroidowe, glukokortykoidy).

Fosfataza Alkaliczna (ALP)

Fosfataza alkaliczna (ALP) jest enzymem, który rozszczepia estry kwasu fosforowego i bierze udział w metabolizmie fosforu i wapnia w tkance kostnej i wątrobie. Najwięcej znajduje się w kościach i wątrobie i dostaje się do krwiobiegu z tych tkanek. W związku z tym część alkalicznej fosfatazy we krwi pochodzi z kości, a część z wątroby. Zwykle do krwiobiegu dostaje się mało alkalicznej fosfatazy, a jej aktywność wzrasta wraz z niszczeniem komórek kostnych i wątroby, co jest możliwe przy zapaleniu wątroby, cholestazie, osteodystrofii, nowotworach kości, osteoporozie itp. Dlatego enzym jest wskaźnikiem stanu kości i wątroby..

Wskazaniami do określenia aktywności fosfatazy alkalicznej we krwi są następujące stany i choroby:

  • Identyfikacja uszkodzenia wątroby związanego z zablokowaniem dróg żółciowych (np. Kamica żółciowa, guz, torbiel, ropień);
  • Diagnostyka chorób kości, w których dochodzi do ich zniszczenia (osteoporoza, osteodystrofia, osteomalacja, guzy i przerzuty do kości);
  • Diagnoza choroby Pageta;
  • Rak głowy trzustki i nerek;
  • Choroba jelit;
  • Ocena skuteczności leczenia krzywicy witaminą D..

Zwykle aktywność fosfatazy zasadowej we krwi u dorosłych mężczyzn i kobiet wynosi 30 - 150 U / l. U dzieci i młodzieży aktywność enzymu jest wyższa niż u dorosłych, ze względu na bardziej aktywne procesy metaboliczne w kościach. Normalna aktywność fosfatazy alkalicznej we krwi u dzieci w różnym wieku jest następująca:
  • Dzieci do 1 roku życia: chłopcy - 80 - 480 U / l, dziewczynki - 124 - 440 U / l;
  • Dzieci 1-3 lat: chłopcy - 104 - 345 U / l, dziewczynki - 108 - 310 U / l;
  • Dzieci 3-6 lat: chłopcy - 90 - 310 U / l, dziewczynki - 96 - 295 U / l;
  • Dzieci 6 - 9 lat: chłopcy - 85 - 315 U / l, dziewczynki - 70 - 325 U / l;
  • Dzieci 9 - 12 lat: chłopcy - 40 - 360 U / l, dziewczynki - 50 - 330 U / l;
  • Dzieci 12-15 lat: chłopcy - 75-510 U / l, dziewczynki - 50-260 U / l;
  • Dzieci 15-18 lat: chłopcy - 52-165 U / l, dziewczynki - 45-150 U / l.

Wzrost aktywności fosfatazy alkalicznej we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Choroby kości ze zwiększonym rozpadem tkanki kostnej (choroba Pageta, choroba Gauchera, osteoporoza, osteomalacja, rak i przerzuty do kości);
  • Nadczynność przytarczyc (podwyższone stężenie parathormonów we krwi);
  • Rozlane toksyczne wole;
  • Białaczka;
  • Krzywica;
  • Okres gojenia złamań;
  • Choroby wątroby (marskość, martwica, rak i przerzuty do wątroby, zakaźne, toksyczne, polekowe zapalenie wątroby, sarkoidoza, gruźlica, infekcje pasożytnicze);
  • Zablokowanie dróg żółciowych (zapalenie dróg żółciowych, kamienie dróg żółciowych i woreczka żółciowego, guzy dróg żółciowych);
  • Niedobór wapnia i fosforanów w organizmie (na przykład z powodu postu lub złego odżywiania);
  • Cytomegalia u dzieci;
  • Mononukleoza zakaźna;
  • Zawał płuc lub nerek;
  • Wcześniaki;
  • Trzeci trymestr ciąży;
  • Okres szybkiego wzrostu u dzieci;
  • Choroby jelit (wrzodziejące zapalenie okrężnicy, zapalenie jelit, infekcje bakteryjne itp.);
  • Przyjmowanie leków toksycznych dla wątroby (metotreksat, chloropromazyna, antybiotyki, sulfonamidy, duże dawki witaminy C, magnezja).

Spadek aktywności fosfatazy zasadowej we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Niedoczynność tarczycy (niedobór hormonów tarczycy);
  • Szkorbut;
  • Ciężka niedokrwistość;
  • Kwashiorkor;
  • Niedobór wapnia, magnezu, fosforanów, witamin C i B.12;
  • Nadmiar witaminy D;
  • Osteoporoza;
  • Achondroplazja;
  • Kretynizm;
  • Dziedziczna hipofosfatazja;
  • Niektóre leki, takie jak azatiopryna, klofibrat, danazol, estrogeny, doustne środki antykoncepcyjne.

Autor: Nasedkina A.K. Specjalista ds. Badań biomedycznych.

Publikacje O Pęcherzyka Żółciowego

Co to znaczy, że żołądek jest pełny??

Śledziona

Raz w życiu każda osoba ma do czynienia z tak nieprzyjemnym uczuciem jak pełny żołądek. Jednak ten stan zwykle występuje po ciężkim posiłku. Ale czasami, nawet po niewielkiej porcji jedzenia, oddychanie staje się trudne, aw żołądku odczuwa się niesamowitą ciężkość.

Colibacillus

Śledziona

E. coli (Escherichia coli, E. coli) to bakteria pręcikowa należąca do grupy beztlenowców fakultatywnych (żyje i rozmnaża się tylko przy braku bezpośredniego dostępu tlenu).Ma wiele szczepów, z których większość należy do naturalnej mikroflory jelitowej człowieka i pomaga zapobiegać rozwojowi szkodliwych mikroorganizmów i syntetyzować witaminę K.