logo

Amylaza, co to jest, rodzaje enzymów i normy

8 minut Autor: Lyubov Dobretsova 1107

Większość procesów zachodzących w organizmie człowieka jest możliwa tylko przy udziale substancji biologicznie czynnych - enzymów, które mogą przyspieszać różne reakcje chemiczne. Znaczna część ich wpływu poświęcona jest trawieniu pokarmu, a każdy z nich jest odpowiedzialny za realizację jednego lub drugiego etapu..

Ponieważ enzymy nie są wymienne, zmniejszenie syntezy któregokolwiek z nich natychmiast wpływa na metabolizm, który objawia się w postaci wielu różnych patologii. Na przykład, zgodnie z naruszeniem produkcji amylazy, syntetyzowanej głównie przez trzustkę, łatwo jest wyciągnąć wniosek o rozwoju choroby tego narządu.

Jednocześnie w celu potwierdzenia podejrzenia należy przeprowadzić dokładniejsze badanie pacjenta, pozwalające ustalić konkretną przyczynę zmian. Interpretacja wyników dotyczących tego enzymu jest dość prosta, ponieważ wskaźnik amylazy we krwi u kobiet i mężczyzn jest taki sam, tylko wskaźniki u dzieci różnią się w zależności od wieku.

Rola amylazy w organizmie

Amylaza lub alfa-amylaza odnosi się do enzymów trawiennych, a jej główną produkcję zajmuje trzustka, a mniejszą część syntetyzują gruczoły ślinowe. Głównym zadaniem tej substancji jest rozkład skrobi na olisacharydy, czyli prostsze węglowodany. Pod działaniem enzymu rozkładają się, a następnie są transportowane do krwi.

Proces ten rozpoczyna się już w jamie ustnej, zaraz po wejściu do niej pokarmu, a zapewnia go amylaza wytwarzana przez gruczoły ślinowe (typ S). Ponadto działanie substancji utrzymuje się w kolejnych odcinkach układu pokarmowego i jest realizowane przez amylazę syntetyzowaną przez trzustkę (typ P).

Ten rodzaj enzymu nazywany jest amylazą trzustkową i przy jej pomocy przeprowadza się ostateczny rozkład skrobi. Dopiero dzięki działaniu opisywanej substancji węglowodany składające się na jego skład są bezpiecznie przyswajane przez organizm i spożywane na naturalne potrzeby. Jakość tego procesu zależy bezpośrednio od właściwości enzymu i jego ilości..

Normalne wskaźniki

Amylaza znajduje się we krwi, zwykle w niewielkich ilościach. W tym przypadku zawartość trzustki wynosi około 40%, a wytwarzana przez ślinianki 60%. Podczas wykonywania biochemicznego badania krwi (BAC) ocenia się dwa parametry charakteryzujące tę substancję: całkowitą ilość oraz w szczególności amylazę trzustkową.

Diagnostykę przeprowadza się metodą enzymatyczno-kolorymetryczną. Stężenie amylazy określa się w jednostkach na 1 litr krwi (U / L). Wiadomo, że procesy biochemiczne w organizmach żeńskich i męskich mają pewne różnice, ale pomimo tego normalne wskaźniki tego konkretnego enzymu dla obu płci są takie same. Wyglądają tak:

Przez prawie całe życie osoby dorosłej tempo alfa-amylazy nie jest podatne na zmiany i tylko u osób starszych jego interwał nieznacznie się wydłuża. Dolna granica spada, a górna rośnie.

Średnie wskaźniki normy alfa-amylazy we krwi mają dość szeroki zakres, co wynika z indywidualnych cech konkretnej osoby. Jednocześnie poziom amylazy trzustkowej wzrasta po osiągnięciu dorosłości, a następnie utrzymuje się na tym samym poziomie.

Odsetek amylazy u dzieci

U małych dzieci, które nie ukończyły jeszcze drugiego roku życia, zawartość alfa-amylazy nie powinna przekraczać 5–65 jednostek / l. Na początku 2 lat jego poziom znacznie wzrasta. Wynika to z faktu, że od mniej więcej tego wieku dieta dziecka stopniowo zaczyna przypominać osobę dorosłą i dostosowuje się do pokarmów zawierających skrobię..

W opisywanym okresie normalne wskaźniki enzymatyczne mogą się wahać w przedziale 25–125 U / l. W takim przypadku amylaza trzustkowa u dzieci powinna mieć następujące współczynniki:

W pierwszych 12 miesiącach życia zawartość amylazy w surowicy u dzieci jest znikoma, ale po osiągnięciu pierwszego roku życia enzym wytwarzany przez trzustkę wzrasta prawie 4-krotnie. A w okresie dojrzewania wskaźniki rosną o kilka jednostek..

Rosnące wartości

Amylaza zwiększona o kilka jednostek w biochemicznym badaniu krwi nie budzi absolutnie żadnego niepokoju u lekarza, jeśli nie ma niepokojących objawów klinicznych. Ale gdy współczynnik skacze 2-3 razy, można od razu stwierdzić, że w ciele zachodzą zmiany patologiczne.

Są łatwe do przewidzenia, bo tak silny wzrost wskaźnika często łączy się z nawracającymi bólami w okolicy nadbrzusza i pogorszeniem ogólnego samopoczucia. Jedną z najbardziej prawdopodobnych chorób związanych z nadmiernym wzrostem amylazy w surowicy jest zapalenie trzustki lub choroba zapalna trzustki. Może wystąpić zarówno w postaci ostrej, jak i przewlekłej..

Ostre zapalenie trzustki

Szybko, można powiedzieć, szybko rozwijająca się patologia. Na organ oddziałują enzymy własnej produkcji, których znaczna ilość przenika do surowicy, co stwarza zagrożenie dla życia i zdrowia pacjenta. Liczne badania i obserwacje pokazują, że poziom alfa-amylazy w zapaleniu trzustki może wzrosnąć nawet 8-krotnie. Jego maksymalne stężenie określa się po 4 godzinach od początku ataku.

Normalizacja zawartości enzymu w takich przypadkach następuje dopiero po kilku dniach. Choroba najczęściej występuje u dorosłych, a jej rozwój nie jest spowodowany płcią ani cechami genetycznymi. Należy zaznaczyć, że do grupy ryzyka należą głównie osoby nadużywające alkoholu..

Przewlekłe zapalenie trzustki

Powoli, ale stale postępujący stan zapalny zlokalizowany w trzustce. W przypadku tej patologii aktywność amylazy często wzrasta do 3-5 razy. Jednym z negatywnych współistniejących aspektów choroby jest to, że procesy zapalne w większości przypadków nie są eliminowane nawet po zneutralizowaniu czynników, które do nich doprowadziły.

Z biegiem czasu trzustka traci zdolność wykonywania przypisanych jej funkcji. Chorobie prawie we wszystkich przypadkach towarzyszy ból żołądka, który często przechodzi do podżebrza (prawego lub lewego), promieniuje do pleców i często dociera do serca, imitując dusznicę bolesną.

Inne powody

Mniej powszechne przyczyny, które mogą prowadzić do wzrostu stężenia amylazy, są następujące:

  • Torbiel, guzy nowotworowe trzustki lub tworzenie się w niej kamieni. Powoduje to strukturalne uszkodzenie narządu, które prowadzi do ucisku tkanki gruczołowej. W takiej sytuacji synteza alfa-amylazy może wzrosnąć do 200 U / L.
  • Świnka (świnka lub świnka) to choroba, która dotyka głównie dzieci w wieku 3-15 lat. Patologia ma charakter zakaźny, a jej rozwój jest spowodowany przez paramikrowirusa. W rezultacie atakuje gruczoł ślinowy w pobliżu ucha, prowadząc do zauważalnego obrzęku okolicy, a także gorączki i bólu..
  • Zapalenie otrzewnej to proces zapalny w okolicy otrzewnej, w wyniku którego stan całego organizmu oceniany jest jako ciężki. Ta patologia podrażnia trzustkę, co prowokuje jej komórki do syntezy zwiększonej ilości amylazy.
  • Cukrzyca to choroba, która patologicznie zmienia metabolizm, co również negatywnie wpływa na węglowodany. Opisywany enzym w tej sytuacji nie jest całkowicie marnowany, w wyniku czego wzrasta jego poziom w surowicy krwi.
  • Niewydolność nerek to stan, któremu towarzyszy częściowa lub całkowita utrata funkcji nerek w zakresie wydalania lub wytwarzania moczu. Rozwija się naruszenie samoregulacji organizmu, a enzym jest wytwarzany znacznie więcej.

Ponadto przyczyny określania zwiększonego stężenia enzymu w LHC mogą czasami być takie jak:

  • zatrucie alkoholowe;
  • ciąża pozamaciczna;
  • nieregularne jedzenie;
  • uraz brzucha;
  • niedrożność jelit;
  • dysfunkcja gruczołów ślinowych;
  • zapalenie żołądka i jelit, zapalenie pęcherzyka żółciowego;
  • Wirus Epsteina-Barra, makroamylazemia;
  • perforacja żołądka, jelit;
  • zablokowanie przewodu trzustkowego;
  • zaostrzenie po operacji.

Spadek wskaźników

Gdy stężenie amylazy spadnie poniżej normy, wpływa to również negatywnie na stan organizmu. Następujące czynniki prowadzą do spadku poziomu. Ostre lub przewlekłe zapalenie wątroby to zapalenie wątroby. Choroba ta jest najczęściej wywoływana przez infekcje wirusowe i łączy się z zaburzeniami metabolizmu węglowodanów..

Obciążenie wszystkich narządów odpowiedzialnych za produkcję enzymów wzrasta, nie wyłączając trzustki. Początkowo nadal jest w stanie zsyntetyzować wystarczającą ilość amylazy, ale z czasem jej wydajność spada, a enzym jest wytwarzany znacznie mniej, co potwierdza biochemiczne badanie krwi.

Procesy onkologiczne w trzustce. W miarę rozwoju nowotworów w strukturach tkankowych dotkniętego narządu zachodzą zmiany patologiczne, w wyniku których traci on większość swoich funkcji.

Mukowiscydoza jest chorobą ogólnoustrojową o charakterze dziedzicznym, której patologiczne działanie skierowane jest na gruczoły dokrewne i narządy oddechowe, co prowadzi do utraty wielu ich funkcji. Ponadto spadek stężenia amylazy obserwuje się w tyreotoksykozie, stanie przedrzucawkowym i zawale mięśnia sercowego..

Poziomy amylazy we krwi zarówno u mężczyzn, jak iu kobiet mogą być obniżone, jeśli mają wysoki poziom cholesterolu. Jest to dość rzadkie, ale jest mocnym dowodem na obecność poważnych usterek w ciele. Często spadek aktywności amylazy wynika z upośledzonej aktywności enzymatycznej o etiologii genetycznej.

Ponadto niektóre leki mogą wpływać na poziom amylazy w surowicy. Narkotyczne leki przeciwbólowe, kaptopryl, sekretyna, kortykosteroidy, asparaginaza, estrogen, diuretyki, doustne środki antykoncepcyjne, tetracykliny, sulfonamidy, nitrofurany, ibuprofen, metylodopa, indometacyna mogą zwiększać jej stężenie. Szczawiany i sterydy anaboliczne mogą obniżać poziom enzymów.

Pacjenci. Wydzielanie amylazy i jej stężenie we krwi może się zmieniać w wyniku zatrucia, upadku z wysokości i innych urazów. Jednocześnie wahania poziomu substancji są charakterystyczne zarówno dla płci żeńskiej, jak i męskiej i mogą zmierzać w kierunku zmniejszania zawartości lub odwrotnie.

W każdym razie wyników LHC, w których stwierdzono, że stężenie amylazy znajduje się poza normalnym zakresem, nie można pozostawić bez należytej uwagi. Konieczne jest przeprowadzenie wszystkich zalecanych diagnostyki, za pomocą których lekarz może znaleźć przyczynę tych zmian. W Moskwie i wielu innych miastach można to zrobić w ciągu zaledwie kilku dni, nie tracąc dużo czasu..

Warto pamiętać, że zmiany w zawartości danego enzymu często pojawiają się z ważnych powodów, a takich znaków nie można zignorować. Następnie może to prowadzić do niebezpiecznych komplikacji, których można było uniknąć dzięki szybkiej diagnostyce i niezbędnej terapii..

Całkowita zawartość amylazy w surowicy

Amylaza - jeden z enzymów soku trawiennego wydzielany przez ślinianki i trzustkę.

Diastaza, amylaza surowicy, alfa-amylaza, amylaza surowicy.

Amy, alfa-amylaza, AML, diastaza, 1,4-α-D-glukanohydralaza, amylaza surowicy, amylaza krwi.

Kinetyczna metoda kolorymetryczna.

U / L (jednostka na litr).

Jaki biomateriał można wykorzystać do badań?

Jak prawidłowo przygotować się do badania?

  1. Nie jeść przez 12 godzin przed badaniem.
  2. Wyeliminuj stres fizyczny i emocjonalny oraz nie pal 30 minut przed badaniem.

Ogólne informacje o badaniu

Amylaza jest jednym z kilku enzymów wytwarzanych w trzustce i występujących w soku trzustkowym. Lipaza rozkłada tłuszcze, proteaza rozkłada białka, a amylaza rozkłada węglowodany. Z trzustki sok trzustkowy zawierający amylazę, przez przewód trzustkowy trafia do dwunastnicy, gdzie pomaga w trawieniu pokarmu.

Zwykle tylko niewielka ilość amylazy krąży w krwiobiegu (z powodu odnowienia komórek w trzustce i gruczołach ślinowych) i przedostaje się do moczu. Jeśli dojdzie do uszkodzenia trzustki, jak w przypadku zapalenia trzustki, lub jeśli przewód trzustkowy zostanie zablokowany kamieniem lub guzem, amylaza zaczyna w dużych ilościach przedostawać się do krwiobiegu, a następnie do moczu.

Niewielkie ilości amylazy są wytwarzane w jajnikach, jelitach, oskrzelach i mięśniach szkieletowych.

Do czego służą badania?

  • Diagnozowanie ostrego lub przewlekłego zapalenia trzustki i innych schorzeń trzustki w procesie patologicznym (wraz z testem lipazy).
  • Do monitorowania leczenia raka trzustki.
  • Aby upewnić się, że przewód trzustkowy nie jest uszkodzony po usunięciu kamieni żółciowych.

Kiedy zaplanowano badanie?

  • Gdy pacjent ma objawy patologii trzustki:
    • intensywny ból brzucha i pleców („ból obręczy”),
    • wzrost temperatury,
    • utrata apetytu,
    • wymioty.
  • Podczas monitorowania stanu pacjenta z chorobą trzustki i monitorowania skuteczności jego leczenia.

Co oznaczają wyniki?

Wartości odniesienia: 28-100 U / l.

Przyczyny zwiększonej aktywności całkowitej amylazy w surowicy

  • Ostre zapalenie trzustki. W tej chorobie aktywność amylazy może przekroczyć dopuszczalny poziom 6-10 razy. Wzrost występuje zwykle 2-12 godzin po uszkodzeniu trzustki i utrzymuje się przez 3-5 dni. Prawdopodobieństwo, że ostry ból jest spowodowany ostrym zapaleniem trzustki, jest dość wysokie, jeśli aktywność amylazy przekracza 1000 U / l. Niemniej jednak u niektórych pacjentów z ostrym zapaleniem trzustki wskaźnik ten czasami nieznacznie wzrasta lub nawet pozostaje w normie. Ogólnie aktywność amylazy nie odzwierciedla ciężkości zajęcia trzustki. Na przykład przy rozległym zapaleniu trzustki większość komórek wytwarzających amylazę może umrzeć, więc jej aktywność się nie zmienia.
  • Przewlekłe zapalenie trzustki. W przewlekłym zapaleniu trzustki aktywność amylazy jest początkowo umiarkowanie zwiększona, ale następnie może spaść i powrócić do normy w miarę pogarszania się uszkodzenia trzustki. Główną przyczyną przewlekłego zapalenia trzustki jest alkoholizm.
  • Uraz trzustki.
  • Rak trzustki.
  • Zablokowanie (kamień, blizna) przewodu trzustkowego.
  • Ostre zapalenie wyrostka robaczkowego, zapalenie otrzewnej.
  • Perforacja (perforacja) wrzodu żołądka.
  • Dekompensacja cukrzycy - cukrzycowa kwasica ketonowa.
  • Upośledzony odpływ w gruczołach ślinowych lub przewodach ślinowych, takich jak świnka (świnka).
  • Operacje na narządach jamy brzusznej.
  • Ostre zapalenie pęcherzyka żółciowego - zapalenie pęcherzyka żółciowego.
  • Niedrożność jelit.
  • Przerwana ciąża jajowodów.
  • Pęknięcie tętniaka aorty.
  • Makroamylazemia jest rzadkim, łagodnym stanem, w którym amylaza łączy się z dużymi białkami w surowicy i dlatego nie może przechodzić przez kłębuszki nerkowe, gromadząc się w surowicy.

Przyczyny obniżonej całkowitej aktywności amylazy w surowicy

  • Zmniejszona czynność trzustki.
  • Ciężkie zapalenie wątroby.
  • Mukowiscydoza (mukowiscydoza) trzustki jest ciężką chorobą dziedziczną związaną z uszkodzeniem gruczołów wydzielania zewnętrznego (płuca, przewód pokarmowy).
  • Usunięcie trzustki.

Co może wpłynąć na wynik?

  • Aktywność amylazy w surowicy jest zwiększona:
    1. u kobiet w ciąży,
    2. podczas przyjmowania kaptoprilu, kortykosteroidów, doustnych środków antykoncepcyjnych, furosemidu, ibuprofenu, narkotycznych leków przeciwbólowych.
  • Podwyższony poziom cholesterolu może obniżyć aktywność amylazy.
  • W ostrym zapaleniu trzustki zwiększeniu aktywności amylazy zwykle towarzyszy wzrost aktywności lipazy.
  • Aktywność amylazy u dzieci w pierwszych dwóch miesiącach życia jest niska, pod koniec pierwszego roku wzrasta do poziomu dorosłego.

Kto zamawia badanie?

Lekarz rodzinny, internista, gastroenterolog, chirurg.

Biochemiczne badanie krwi - normy, znaczenie i interpretacja wskaźników u mężczyzn, kobiet i dzieci (według wieku). Aktywność enzymatyczna: amylaza, ALAT, ASAT, GGT, CF, LDH, lipaza, pepsynogeny itp..

Witryna zawiera podstawowe informacje wyłącznie w celach informacyjnych. Diagnozę i leczenie chorób należy prowadzić pod okiem specjalisty. Wszystkie leki mają przeciwwskazania. Wymagana konsultacja specjalistyczna!

Poniżej rozważymy, co mówi każdy wskaźnik biochemicznego badania krwi, jakie są jego wartości odniesienia i dekodowanie. W szczególności porozmawiamy o wskaźnikach aktywności enzymatycznej, określonych w ramach tego testu laboratoryjnego..

Alfa-amylaza (amylaza)

Alfa-amylaza (amylaza) jest enzymem biorącym udział w rozkładaniu skrobi spożywczej na glikogen i glukozę. Amylaza jest wytwarzana przez trzustkę i gruczoły ślinowe. Ponadto amylaza gruczołów ślinowych jest typu S, a amylaza trzustki jest typu P, ale we krwi obecne są oba typy enzymów. Określenie aktywności alfa-amylazy we krwi jest obliczeniem aktywności obu typów enzymów. Ponieważ enzym ten jest wytwarzany przez trzustkę, określenie jego aktywności we krwi służy do diagnozowania chorób tego narządu (zapalenie trzustki itp.). Ponadto aktywność amylazy może wskazywać na obecność innych ciężkich patologii narządów jamy brzusznej, których przebieg prowadzi do podrażnienia trzustki (na przykład zapalenie otrzewnej, ostre zapalenie wyrostka robaczkowego, niedrożność jelit, ciąża pozamaciczna). Zatem określenie aktywności alfa-amylazy we krwi jest ważnym testem diagnostycznym dla różnych patologii narządów jamy brzusznej..

W związku z tym określenie aktywności alfa-amylazy we krwi w ramach analizy biochemicznej jest zalecane w następujących przypadkach:

  • Podejrzewana lub wcześniej zidentyfikowana patologia trzustki (zapalenie trzustki, guzy);
  • Kamica żółciowa;
  • Świnka (choroba ślinianek);
  • Ostry ból brzucha lub uraz brzucha;
  • Każda patologia przewodu pokarmowego;
  • Podejrzenie lub wcześniej rozpoznana mukowiscydoza.

Zwykle aktywność amylazy we krwi u dorosłych mężczyzn i kobiet, a także u dzieci powyżej 1. roku życia wynosi 25 - 125 U / l (16 - 30 μcatal / l). U dzieci w pierwszym roku życia normalna aktywność enzymu we krwi waha się od 5 do 65 U / L, co wynika z niskiego poziomu produkcji amylazy z powodu niewielkiej ilości pokarmów skrobiowych w diecie niemowlęcia.

Wzrost aktywności alfa-amylazy we krwi może wskazywać na następujące choroby i stany:

  • Zapalenie trzustki (ostre, przewlekłe, reaktywne);
  • Torbiel lub guz trzustki;
  • Zablokowanie przewodu trzustkowego (np. Kamień, zrosty itp.);
  • Makroamylazemia;
  • Zapalenie lub uszkodzenie gruczołów ślinowych (na przykład przy śwince);
  • Ostre zapalenie otrzewnej lub zapalenie wyrostka robaczkowego;
  • Perforacja (perforacja) wydrążonego organu (np. Żołądka, jelit);
  • Cukrzyca (podczas kwasicy ketonowej);
  • Choroby dróg żółciowych (zapalenie pęcherzyka żółciowego, kamica żółciowa);
  • Niewydolność nerek;
  • Ciąża pozamaciczna;
  • Choroby przewodu pokarmowego (na przykład wrzód żołądka lub dwunastnicy, niedrożność jelit, zawał jelit);
  • Zakrzepica naczyniowa krezki jelita;
  • Pęknięcie tętniaka aorty;
  • Operacja lub uraz narządów jamy brzusznej;
  • Nowotwory złośliwe.

Spadek aktywności alfa-amylazy we krwi (wartości około zera) może świadczyć o następujących chorobach:
  • Niewydolność trzustki;
  • Mukowiscydoza;
  • Konsekwencje usunięcia trzustki;
  • Ostre lub przewlekłe zapalenie wątroby;
  • Martwica trzustki (śmierć i próchnica trzustki w końcowym stadium);
  • Tyreotoksykoza (wysoki poziom hormonów tarczycy w organizmie);
  • Toksykoza kobiet w ciąży.

Aminotransferaza alaninowa (ALT)

Aminotransferaza alaninowa (ALT) jest enzymem, który przenosi aminokwas alaninę z jednego białka do drugiego. W związku z tym enzym ten odgrywa kluczową rolę w syntezie białek, metabolizmie aminokwasów i produkcji energii przez komórki. ALAT działa wewnątrz komórek, dlatego zwykle jego zawartość i aktywność jest odpowiednio wyższa w tkankach i narządach, a we krwi niższa. Kiedy aktywność ALT we krwi wzrasta, oznacza to uszkodzenie narządów i tkanek oraz uwolnienie z nich enzymu do krążenia ogólnoustrojowego. A ponieważ największą aktywność ALT obserwuje się w komórkach mięśnia sercowego, wątroby i mięśni szkieletowych, wzrost aktywnego enzymu we krwi wskazuje na uszkodzenie, które wystąpiło w tych tkankach.

Najbardziej wyraźna aktywność ALT we krwi wzrasta wraz z uszkodzeniem komórek wątroby (na przykład w ostrym toksycznym i wirusowym zapaleniu wątroby). Co więcej, aktywność enzymu wzrasta jeszcze przed rozwojem żółtaczki i innych klinicznych objawów zapalenia wątroby. Nieco mniejszy wzrost aktywności enzymów obserwuje się w oparzeniach, zawale mięśnia sercowego, ostrym zapaleniu trzustki i przewlekłych patologiach wątroby (guz, zapalenie dróg żółciowych, przewlekłe zapalenie wątroby itp.).

Biorąc pod uwagę rolę i narządy, w których działa ALT, wskazaniami do określenia aktywności enzymu we krwi są następujące stany i choroby:

  • Wszelkie choroby wątroby (zapalenie wątroby, guzy, cholestaza, marskość wątroby, zatrucia);
  • Podejrzenie ostrego zawału mięśnia sercowego;
  • Patologia mięśni;
  • Monitorowanie stanu wątroby podczas przyjmowania leków negatywnie wpływających na ten narząd;
  • Badania profilaktyczne;
  • Badania przesiewowe potencjalnych dawców krwi i narządów;
  • Badanie osób, które mogły zarazić się zapaleniem wątroby w wyniku kontaktu z osobami chorymi na wirusowe zapalenie wątroby.

Zwykle aktywność ALT we krwi u dorosłych kobiet (powyżej 18 lat) powinna być mniejsza niż 31 U / L, a u mężczyzn - poniżej 41 U / L. U dzieci poniżej pierwszego roku życia normalna aktywność AlAT wynosi mniej niż 54 j./l, 1-3 lat - mniej niż 33 j./dobę, 3-6 lat - poniżej 29 j./l, 6-12 lat - poniżej 39 j./l. U dorastających dziewcząt w wieku 12-17 lat normalna aktywność ALT jest mniejsza niż 24 U / L, a u chłopców w wieku 12-17 lat - poniżej 27 U / L. U chłopców i dziewcząt powyżej 17 lat aktywność ALT jest zwykle taka sama jak u dorosłych mężczyzn i kobiet.

Wzrost aktywności ALT we krwi może wskazywać na następujące choroby i stany:

  • Ostre lub przewlekłe choroby wątroby (zapalenie wątroby, marskość wątroby, stłuszczenie wątroby, guz lub przerzuty do wątroby, alkoholowe uszkodzenie wątroby itp.);
  • Żółtaczka obturacyjna (zablokowanie przewodu żółciowego kamieniem, guzem itp.);
  • Ostre lub przewlekłe zapalenie trzustki;
  • Ostry zawał mięśnia sercowego;
  • Ostre zapalenie mięśnia sercowego;
  • Dystrofia mięśnia sercowego;
  • Udar cieplny lub choroba poparzeniowa;
  • Zaszokować;
  • Niedotlenienie;
  • Uraz lub martwica (śmierć) mięśni o dowolnej lokalizacji;
  • Zapalenie mięśni;
  • Miopatie;
  • Niedokrwistość hemolityczna dowolnego pochodzenia;
  • Niewydolność nerek;
  • Stan przedrzucawkowy;
  • Filariasis;
  • Przyjmowanie leków toksycznych dla wątroby.

Wzrost aktywności ALT we krwi może wskazywać na następujące choroby i stany:
  • Niedobór witaminy B.6;
  • Końcowe stadia niewydolności wątroby;
  • Rozległe uszkodzenie wątroby (martwica lub marskość większości narządów);
  • Żółtaczka obturacyjna.

Aminotransferaza asparaginianowa (AsAT)

Aminotransferaza asparaginianowa (ASAT) jest enzymem, który zapewnia reakcję przeniesienia grupy aminowej pomiędzy asparaginianem i alfa-ketoglutaranem, z wytworzeniem kwasu szczawiooctowego i glutaminianu. W związku z tym ASAT odgrywa kluczową rolę w syntezie i rozkładzie aminokwasów, a także w wytwarzaniu energii w komórkach..

AST, podobnie jak ALT, jest enzymem wewnątrzkomórkowym, ponieważ działa głównie wewnątrz komórek, a nie we krwi. W związku z tym stężenie AST w normalnych tkankach jest wyższe niż we krwi. Największą aktywność enzymu obserwuje się w komórkach mięśnia sercowego, mięśni, wątroby, trzustki, mózgu, nerek, płuc, a także w leukocytach i erytrocytach. Kiedy aktywność AST we krwi wzrasta, wskazuje to na uwolnienie enzymu z komórek do krążenia ogólnoustrojowego, co ma miejsce w przypadku uszkodzenia narządów, w których występuje duża ilość AST. Oznacza to, że aktywność AST we krwi gwałtownie wzrasta w chorobach wątroby, ostrym zapaleniu trzustki, uszkodzeniu mięśni, zawale mięśnia sercowego.

Oznaczenie aktywności AST we krwi jest wskazane w następujących stanach lub chorobach:

  • Choroba wątroby;
  • Diagnostyka ostrego zawału mięśnia sercowego i innych patologii mięśnia sercowego;
  • Choroby mięśni ciała (zapalenie mięśni itp.);
  • Badania profilaktyczne;
  • Badania przesiewowe potencjalnych dawców krwi i narządów;
  • Badanie osób mających kontakt z pacjentami z wirusowym zapaleniem wątroby;
  • Monitorowanie stanu wątroby podczas przyjmowania leków negatywnie wpływających na narząd.

Zwykle aktywność AST u dorosłych mężczyzn wynosi mniej niż 47 U / l, a u kobiet poniżej 31 U / l. Aktywność AST u dzieci zwykle różni się w zależności od wieku:
  • Dzieci poniżej pierwszego roku życia - poniżej 83 U / l;
  • Dzieci 1-3 lata - poniżej 48 U / l;
  • Dzieci 3-6 lat - poniżej 36 U / l;
  • Dzieci 6-12 lat - poniżej 47 U / l;
  • Dzieci 12-17 lat: chłopcy - poniżej 29 U / l, dziewczynki - poniżej 25 U / l;
  • Młodzież powyżej 17 roku życia - podobnie jak dorosłe kobiety i mężczyźni.

Wzrost aktywności AST we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Ostry zawał mięśnia sercowego;
  • Ostre zapalenie mięśnia sercowego, reumatyczna choroba serca;
  • Wstrząs kardiogenny lub toksyczny;
  • Zakrzepica tętnicy płucnej;
  • Niewydolność serca;
  • Choroby mięśni szkieletowych (zapalenie mięśni, miopatia, polimialgia);
  • Zniszczenie dużej liczby mięśni (na przykład rozległy uraz, oparzenia, martwica);
  • Wysoka aktywność fizyczna;
  • Udar cieplny;
  • Choroby wątroby (zapalenie wątroby, cholestaza, rak i przerzuty do wątroby itp.);
  • Zapalenie trzustki;
  • Spożycie alkoholu;
  • Niewydolność nerek;
  • Złośliwe nowotwory;
  • Niedokrwistość hemolityczna;
  • Talasemia poważna;
  • Choroby zakaźne, podczas których dochodzi do uszkodzenia mięśni szkieletowych, mięśnia sercowego, płuc, wątroby, erytrocytów, leukocytów (na przykład posocznica, mononukleoza zakaźna, opryszczka, gruźlica płuc, dur brzuszny);
  • Stan po operacji serca lub angiokardiografii;
  • Niedoczynność tarczycy (niski poziom hormonów tarczycy we krwi);
  • Niedrożność jelit;
  • Kwasica mleczanowa;
  • Choroba legionistów: legioneloza;
  • Złośliwa hipertermia (podwyższona temperatura ciała);
  • Zawał nerki;
  • Udar (krwotoczny lub niedokrwienny);
  • Zatrucie trującymi grzybami;
  • Przyjmowanie leków negatywnie wpływających na wątrobę.

Spadek aktywności AST we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Niedobór witaminy B.6;
  • Ciężkie i masywne uszkodzenie wątroby (na przykład pęknięcie wątroby, martwica dużej części wątroby itp.);
  • Schyłkowa niewydolność wątroby.

Transferaza gamma-glutamylowa (GGT)

Gamma-glutamylotransferaza (GGT), zwana także gamma-glutamylotranspeptydazą (GGTP), jest enzymem, który przenosi aminokwas gamma-glutamyl z jednej cząsteczki białka na drugą. Enzym ten znajduje się w największej ilości w błonach komórek o zdolności wydzielniczej lub sorpcyjnej, np. W komórkach nabłonka dróg żółciowych, kanalikach wątrobowych, kanalikach nerkowych, przewodach wydalniczych trzustki, rąbku szczoteczkowym jelita cienkiego itp. W związku z tym enzym ten jest najbardziej aktywny w nerkach, wątrobie, trzustce, rąbku szczoteczkowym jelita cienkiego..

GGT jest enzymem wewnątrzkomórkowym, dlatego jego aktywność we krwi jest zwykle niska. A kiedy aktywność GGT wzrasta we krwi, oznacza to uszkodzenie komórek bogatych w ten enzym. Oznacza to, że zwiększona aktywność GGT we krwi jest charakterystyczna dla każdej choroby wątroby z uszkodzeniem jej komórek (w tym podczas picia alkoholu lub przyjmowania leków). Ponadto enzym ten jest bardzo specyficzny dla uszkodzenia wątroby, to znaczy wzrost jego aktywności we krwi pozwala dokładnie określić porażkę tego konkretnego narządu, zwłaszcza gdy inne testy można interpretować niejednoznacznie. Na przykład, jeśli nastąpi wzrost aktywności AST i fosfatazy alkalicznej, może to być spowodowane patologią nie tylko wątroby, ale także serca, mięśni lub kości. W tym przypadku oznaczenie aktywności GGT pozwoli na identyfikację chorego narządu, gdyż w przypadku podwyższenia jego aktywności wysokie wartości AST i fosfatazy alkalicznej wynikają z uszkodzenia wątroby. A jeśli aktywność GGT jest normalna, to wysoka aktywność AST i fosfatazy alkalicznej wynika z patologii mięśni lub kości. Dlatego oznaczanie aktywności GGT jest ważnym testem diagnostycznym do wykrywania patologii lub uszkodzenia wątroby..

Oznaczenie aktywności GGT jest wskazane w przypadku następujących chorób i stanów:

  • Diagnostyka i kontrola przebiegu patologii wątroby i dróg żółciowych;
  • Monitorowanie skuteczności terapii alkoholizmu;
  • Identyfikacja przerzutów do wątroby w nowotworach złośliwych o dowolnej lokalizacji;
  • Ocena przebiegu raka prostaty, trzustki i wątrobiaka;
  • Ocena stanu wątroby podczas przyjmowania leków negatywnie wpływających na narząd.

Zwykle aktywność GGT we krwi u dorosłych kobiet jest mniejsza niż 36 U / ml, a u mężczyzn - poniżej 61 U / ml. Normalna aktywność GGT w surowicy krwi u dzieci zależy od wieku i przedstawia się następująco:
  • Niemowlęta poniżej 6 miesiąca życia - poniżej 204 U / ml;
  • Dzieci w wieku od 6 do 12 miesięcy - poniżej 34 j./ml;
  • Dzieci w wieku 1-3 lat - poniżej 18 j./ml;
  • Dzieci w wieku 3-6 lat - poniżej 23 j./ml;
  • Dzieci w wieku 6-12 lat - poniżej 17 U / ml;
  • Młodzież w wieku 12-17 lat: chłopcy - poniżej 45 U / ml, dziewczynki - poniżej 33 U / ml;
  • Nastolatki w wieku 17 - 18 lat - jak dorośli.

Oceniając aktywność GGT we krwi należy pamiętać, że aktywność enzymu jest tym większa, im większa jest masa ciała człowieka. U kobiet w ciąży w pierwszych tygodniach ciąży aktywność GGT jest zmniejszona.

Wzrost aktywności GGT można zaobserwować w następujących chorobach i stanach:

  • Wszelkie choroby wątroby i dróg żółciowych (zapalenie wątroby, toksyczne uszkodzenie wątroby, zapalenie dróg żółciowych, kamienie w woreczku żółciowym, guzy i przerzuty do wątroby);
  • Mononukleoza zakaźna;
  • Zapalenie trzustki (ostre i przewlekłe);
  • Guzy trzustki, prostaty;
  • Zaostrzenie kłębuszkowego zapalenia nerek i odmiedniczkowego zapalenia nerek;
  • Picie napojów alkoholowych;
  • Przyjmowanie leków toksycznych dla wątroby.

Kwaśna Fosfataza (AC)

Kwaśna fosfataza (AC) jest enzymem biorącym udział w wymianie kwasu fosforowego. Jest produkowany w prawie wszystkich tkankach, ale największą aktywność enzymu obserwuje się w gruczole krokowym, wątrobie, płytkach krwi i erytrocytach. Zwykle aktywność kwaśnej fosfatazy we krwi jest niska, ponieważ enzym znajduje się w komórkach. W związku z tym obserwuje się wzrost aktywności enzymu przy niszczeniu bogatych w niego komórek i uwalnianiu fosfatazy do krążenia ogólnoustrojowego. U mężczyzn połowa kwaśnej fosfatazy znajdującej się we krwi jest wytwarzana przez gruczoł krokowy. U kobiet kwaśna fosfataza we krwi pojawia się w wątrobie, erytrocytach i płytkach krwi. Oznacza to, że aktywność enzymu umożliwia wykrycie chorób prostaty u mężczyzn, a także patologii układu krwionośnego (trombocytopenia, choroba hemolityczna, choroba zakrzepowo-zatorowa, szpiczak, choroba Pageta, choroba Gauchera, choroba Niemanna-Picka itp.) U obu płci..

Oznaczenie aktywności fosfatazy kwaśnej jest wskazane w przypadku podejrzenia choroby prostaty u mężczyzn i choroby wątroby lub nerek u obu płci.

Mężczyźni powinni pamiętać, że badanie krwi na aktywność kwaśnej fosfatazy należy wykonać co najmniej 2 dni (lub lepiej po 6-7 dniach) po wykonaniu jakichkolwiek zabiegów na gruczoł krokowy (np. Masaż prostaty, USG przezodbytnicze, biopsja itp.)... Ponadto przedstawiciele obu płci powinni również wiedzieć, że analizę aktywności fosfatazy kwaśnej wykonuje się nie wcześniej niż dwa dni po instrumentalnych badaniach pęcherza i jelit (cystoskopia, sigmoidoskopia, kolonoskopia, cyfrowe badanie ampułki odbytnicy itp.).

Normalnie aktywność kwaśnej fosfatazy we krwi u mężczyzn wynosi 0 - 6,5 U / L, a u kobiet - 0 - 5,5 U / L.

Wzrost aktywności kwaśnej fosfatazy we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

  • Choroby gruczołu krokowego u mężczyzn (rak prostaty, gruczolak prostaty, zapalenie gruczołu krokowego);
  • Choroba Pageta;
  • Choroba Gauchera;
  • Choroba Niemanna-Picka;
  • Szpiczak mnogi;
  • Choroba zakrzepowo-zatorowa;
  • Choroba hemolityczna;
  • Trombocytopenia spowodowana zniszczeniem płytek krwi;
  • Osteoporoza;
  • Choroby układu siateczkowo-śródbłonkowego;
  • Patologia wątroby i dróg żółciowych;
  • Przerzuty do kości w nowotworach złośliwych o różnej lokalizacji;
  • Manipulacje diagnostyczne wykonywane na narządach układu moczowo-płciowego (cyfrowe badanie odbytnicy, pobranie wydzieliny prostaty, kolonoskopia, cystoskopia itp.).

Fosfokinaza kreatynowa (CPK)

Fosfokinaza kreatynowa (CPK) jest również nazywana kinazą kreatynową (CK). Enzym ten katalizuje proces rozpadu jednej reszty kwasu fosforowego z ATP (kwas adenozynotrifosforowy) do ADP (kwas adenozynodifosforowy) i fosforan kreatyny. Fosforan kreatyny jest ważny dla prawidłowych procesów metabolicznych oraz skurczu i rozluźnienia mięśni. Fosfokinaza kreatynowa znajduje się w prawie wszystkich narządach i tkankach, ale większość tego enzymu znajduje się w mięśniach i mięśniu sercowym. Minimalna ilość fosfokinazy kreatynowej znajduje się w mózgu, tarczycy, macicy i płucach.

Zwykle krew zawiera niewielką ilość kinazy kreatynowej, a jej aktywność może wzrosnąć, gdy uszkodzone są mięśnie, mięsień sercowy lub mózg. Istnieją trzy warianty kinazy kreatynowej - KK-MM, KK-MB i KK-BB, a KK-MM to podgatunek enzymu z mięśni, KK-MB to podgatunek z mięśnia sercowego, a KK-BB to podgatunek z mózgu. Zwykle 95% kinazy kreatynowej we krwi to podgatunek KK-MM, a podgatunki KK-MB i KK-BB są określane w śladowych ilościach. Obecnie określenie aktywności kinazy kreatynowej we krwi implikuje ocenę aktywności wszystkich trzech podgatunków.

Wskazaniami do określenia aktywności CPK we krwi są następujące warunki:

  • Ostre i przewlekłe choroby układu sercowo-naczyniowego (ostry zawał mięśnia sercowego);
  • Choroby mięśni (miopatia, dystrofia mięśniowa itp.);
  • Choroby ośrodkowego układu nerwowego;
  • Choroby tarczycy (niedoczynność tarczycy);
  • Urazy;
  • Nowotwory złośliwe o dowolnej lokalizacji.

Normalnie aktywność fosfokinazy kreatynowej we krwi u dorosłych mężczyzn jest mniejsza niż 190 U / L, a u kobiet - poniżej 167 U / L. U dzieci aktywność enzymatyczna zwykle przyjmuje następujące wartości, w zależności od wieku:
  • Pierwsze pięć dni życia - do 650 U / l;
  • 5 dni - 6 miesięcy - 0 - 295 U / l;
  • 6 miesięcy - 3 lata - poniżej 220 U / l;
  • 3-6 lat - poniżej 150 U / l;
  • 6 - 12 lat: chłopcy - poniżej 245 U / li dziewczynki - poniżej 155 U / li;
  • 12-17 lat: chłopcy - poniżej 270 U / l, dziewczynki - poniżej 125 U / l;
  • Powyżej 17 lat - jak dorośli.

Wzrost aktywności fosfokinazy kreatynowej we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Ostry zawał mięśnia sercowego;
  • Ostre zapalenie mięśnia sercowego;
  • Przewlekła choroba serca (dystrofia mięśnia sercowego, arytmia, niestabilna dławica piersiowa, zastoinowa niewydolność serca);
  • Przełożony uraz lub operacja serca i innych narządów;
  • Ostre uszkodzenie mózgu;
  • Śpiączka;
  • Uszkodzenie mięśni szkieletowych (rozległe urazy, oparzenia, martwica, porażenie prądem);
  • Choroby mięśni (zapalenie mięśni, polimialgia, zapalenie skórno-mięśniowe, zapalenie wielomięśniowe, miodystrofie itp.);
  • Niedoczynność tarczycy (niski poziom hormonów tarczycy);
  • Zastrzyki dożylne i domięśniowe;
  • Choroby psychiczne (schizofrenia, epilepsja);
  • Zatorowość płucna;
  • Silne skurcze mięśni (poród, skurcze, skurcze);
  • Tężec;
  • Wysoka aktywność fizyczna;
  • Głód;
  • Odwodnienie (odwodnienie organizmu na tle wymiotów, biegunki, obfitego pocenia się itp.);
  • Długotrwała hipotermia lub przegrzanie;
  • Nowotwory złośliwe pęcherza, jelit, piersi, jelit, macicy, płuc, prostaty, wątroby.

Spadek aktywności fosfokinazy kreatynowej we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Długotrwały pobyt w siedzącym trybie życia (hipodynamia);
  • Mała masa mięśniowa.

Fosfokinaza kreatynowa, podjednostka MV (CPK-MB)

Podgatunek kinazy kreatynowej CPK-MB występuje wyłącznie w mięśniu sercowym, we krwi jest zwykle bardzo mały. Wzrost aktywności CPK-MB we krwi obserwuje się wraz z niszczeniem komórek mięśnia sercowego, czyli zawałem mięśnia sercowego. Zwiększoną aktywność enzymu odnotowuje się 4-8 godzin po zawale serca, osiąga maksimum po 12-24 godzinach, a 3 dnia, przy normalnym przebiegu procesu odbudowy mięśnia sercowego, aktywność CPK-MB wraca do normy. Dlatego oznaczenie aktywności CPK-MB służy do diagnostyki zawału mięśnia sercowego i późniejszego monitorowania procesów regeneracji mięśnia sercowego. Biorąc pod uwagę rolę i lokalizację CPK-MB, oznaczenie aktywności tego enzymu pokazano tylko w diagnostyce zawału mięśnia sercowego i odróżnieniu tej choroby od zawału płuc lub ciężkiego napadu dusznicy bolesnej..

Zwykle aktywność CPK-MB we krwi dorosłych mężczyzn i kobiet, a także dzieci jest mniejsza niż 24 U / L.

Wzrost aktywności CPK-MB obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

  • Ostry zawał mięśnia sercowego;
  • Ostre zapalenie mięśnia sercowego;
  • Toksyczne uszkodzenie mięśnia sercowego z powodu zatrucia lub choroby zakaźnej;
  • Stany po urazach, operacje i procedury diagnostyczne serca;
  • Przewlekła choroba serca (dystrofia mięśnia sercowego, zastoinowa niewydolność serca, arytmia);
  • Zatorowość płucna;
  • Choroby i urazy mięśni szkieletowych (zapalenie mięśni, zapalenie skórno-mięśniowe, dystrofie, urazy, zabiegi chirurgiczne, oparzenia);
  • Zaszokować;
  • zespół Reye'a.

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH)

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH) jest enzymem, który umożliwia reakcję przemiany mleczanu w pirogronian, dlatego jest bardzo ważny dla produkcji energii przez komórki. LDH znajduje się w normalnej krwi i komórkach prawie wszystkich narządów, jednak najwięcej enzymu wiąże się w wątrobie, mięśniach, mięśniu sercowym, erytrocytach, leukocytach, nerkach, płucach, tkance limfatycznej, płytkach krwi. Wzrost aktywności LDH obserwuje się zwykle, gdy komórki, w których jest on zawarty w dużych ilościach, ulegają zniszczeniu. Oznacza to, że wysoka aktywność enzymu jest charakterystyczna dla uszkodzeń mięśnia sercowego (zapalenie mięśnia sercowego, zawały serca, arytmie), wątroby (zapalenie wątroby itp.), Nerek, erytrocytów.

W związku z tym wskazaniami do określenia aktywności LDH we krwi są następujące stany lub choroby:

  • Choroby wątroby i dróg żółciowych;
  • Uszkodzenie mięśnia sercowego (zapalenie mięśnia sercowego, zawał mięśnia sercowego);
  • Niedokrwistość hemolityczna;
  • Miopatie;
  • Złośliwe nowotwory różnych narządów;
  • Zatorowość płucna.

Normalnie aktywność LDH we krwi u dorosłych mężczyzn i kobiet wynosi 125 - 220 U / L (przy zastosowaniu niektórych zestawów odczynników norma może wynosić 140 - 350 U / L). U dzieci normalna aktywność enzymu we krwi zmienia się w zależności od wieku i przedstawia następujące wartości:
  • Dzieci poniżej pierwszego roku życia - poniżej 450 U / l;
  • Dzieci 1-3 lata - poniżej 344 U / l;
  • Dzieci 3-6 lat - poniżej 315 U / l;
  • Dzieci 6-12 lat - poniżej 330 U / l;
  • Nastolatki w wieku 12-17 lat - poniżej 280 U / l;
  • Nastolatki w wieku 17 - 18 lat - jak dorośli.

Wzrost aktywności LDH we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Okres ciąży;
  • Noworodki do 10 dnia życia;
  • Intensywna aktywność fizyczna;
  • Choroby wątroby (zapalenie wątroby, marskość wątroby, żółtaczka z powodu zablokowania dróg żółciowych);
  • Zawał mięśnia sercowego;
  • Zator tętnicy płucnej lub zawał;
  • Choroby układu krwionośnego (ostra białaczka, niedokrwistość);
  • Choroby i uszkodzenia mięśni (uraz, zanik, zapalenie mięśni, miodystrofia itp.);
  • Choroba nerek (zapalenie kłębuszków nerkowych, odmiedniczkowe zapalenie nerek, zawał nerki);
  • Ostre zapalenie trzustki;
  • Wszelkie stany, którym towarzyszy masywna śmierć komórek (wstrząs, hemoliza, oparzenia, niedotlenienie, ciężka hipotermia itp.);
  • Nowotwory złośliwe o różnej lokalizacji;
  • Przyjmowanie leków toksycznych dla wątroby (kofeina, hormony steroidowe, antybiotyki cefalosporynowe itp.), Picie alkoholu.

Spadek aktywności LDH we krwi obserwuje się przy zaburzeniu genetycznym lub całkowitym braku podjednostek enzymu.

Lipaza

Lipaza to enzym zapewniający reakcję rozpadu trójglicerydów na glicerol i kwasy tłuszczowe. Oznacza to, że lipaza jest ważna dla normalnego trawienia tłuszczów, które dostają się do organizmu wraz z pożywieniem. Enzym jest wytwarzany przez wiele narządów i tkanek, ale lwia część lipazy krążącej we krwi pochodzi z trzustki. Po wytworzeniu w trzustce lipaza przedostaje się do dwunastnicy i jelita cienkiego, gdzie rozkłada tłuszcze z pożywienia. Ponadto, ze względu na swoje małe rozmiary, lipaza przechodzi przez ścianę jelita do naczyń krwionośnych i krąży w krwiobiegu, gdzie nadal rozkłada tłuszcze na składniki przyswajane przez komórki.

Wzrost aktywności lipazy we krwi jest najczęściej spowodowany zniszczeniem komórek trzustki i uwolnieniem dużej ilości enzymu do krwiobiegu. Dlatego określenie aktywności lipazy odgrywa bardzo istotną rolę w diagnostyce zapalenia trzustki czy też zablokowaniu przewodów trzustkowych przez guz, kamień, torbiel itp. Ponadto wysoką aktywność lipazy we krwi można zaobserwować w chorobie nerek, gdy enzym jest zatrzymywany we krwi..

Jest więc oczywiste, że wskazaniami do określenia aktywności lipazy we krwi są następujące stany i choroby:

  • Podejrzenie ostrego lub zaostrzenia przewlekłego zapalenia trzustki;
  • Przewlekłe zapalenie trzustki;
  • Kamica żółciowa;
  • Ostre zapalenie pęcherzyka żółciowego;
  • Ostra lub przewlekła niewydolność nerek
  • Perforacja (perforacja) wrzodu żołądka;
  • Niedrożność jelita cienkiego;
  • Marskość wątroby;
  • Uraz brzucha;
  • Alkoholizm.

Zwykle aktywność lipazy we krwi u dorosłych wynosi 8 - 78 U / L, a u dzieci - 3 - 57 U / L. Przy określaniu aktywności lipazy z innymi zestawami odczynników, normalna wartość wskaźnika wynosi mniej niż 190 U / L u dorosłych i mniej niż 130 U / L u dzieci..

Wzrost aktywności lipazy obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

  • Ostre lub przewlekłe zapalenie trzustki;
  • Rak, torbiel lub torbiel rzekoma trzustki;
  • Alkoholizm;
  • Kolka żółciowa;
  • Cholestaza wewnątrzwątrobowa;
  • Przewlekła choroba pęcherzyka żółciowego;
  • Uduszenie lub zawał jelit;
  • Choroby metaboliczne (cukrzyca, dna, otyłość);
  • Ostra lub przewlekła niewydolność nerek
  • Perforacja (perforacja) wrzodu żołądka;
  • Niedrożność jelita cienkiego;
  • Zapalenie otrzewnej;
  • Epidemiczne zapalenie ślinianek przyusznych, występujące z uszkodzeniem trzustki;
  • Przyjmowanie leków powodujących skurcz zwieracza Oddiego (morfina, indometacyna, heparyna, barbiturany itp.).

Spadek aktywności lipazy obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Nowotwory złośliwe o różnej lokalizacji (z wyjątkiem raka trzustki);
  • Nadmiar trójglicerydów we krwi na tle niedożywienia lub z dziedziczną hiperlipidemią.

Pepsynogeny I i II

Pepsynogeny I i II są prekursorami głównego enzymu żołądkowego, pepsyny. Są wytwarzane przez komórki żołądka. Część pepsynogenów z żołądka przedostaje się do krążenia ogólnoustrojowego, gdzie ich stężenie można określić różnymi metodami biochemicznymi. W żołądku pepsynogeny pod wpływem kwasu solnego są przekształcane w enzym pepsynę, który rozkłada białka wchłonięte z pożywieniem. W związku z tym stężenie pepsynogenów we krwi pozwala uzyskać informacje o stanie funkcji wydzielniczej żołądka i zidentyfikować rodzaj zapalenia żołądka (zanikowy, nadkwasoty).

Pepsynogen I jest syntetyzowany przez komórki dna i trzonu żołądka, a pepsynogen II jest syntetyzowany przez komórki wszystkich części żołądka i górnej części dwunastnicy. Dlatego oznaczenie stężenia pepsynogenu I pozwala na ocenę stanu organizmu i dna żołądka, a pepsynogenu II - wszystkich części żołądka.

Zmniejszenie stężenia pepsynogenu I we krwi świadczy o śmierci głównych komórek organizmu i dna żołądka, które wytwarzają prekursor pepsyny. W związku z tym niski poziom pepsynogenu I może wskazywać na zanikowe zapalenie żołądka. Ponadto na tle zanikowego zapalenia błony śluzowej żołądka poziom pepsynogenu II może pozostawać w normalnych granicach przez długi czas. Gdy stężenie pepsynogenu I we krwi wzrasta, oznacza to wysoką aktywność głównych komórek dna i trzonu żołądka, a zatem zapalenie żołądka o wysokiej kwasowości. Wysoki poziom pepsynogenu II we krwi wskazuje na wysokie ryzyko wrzodów żołądka, gdyż wskazuje, że komórki wydzielające zbyt aktywnie wytwarzają nie tylko prekursory enzymów, ale także kwas solny.

W praktyce klinicznej duże znaczenie ma obliczenie stosunku pepsynogenu I / pepsynogenu II, ponieważ współczynnik ten umożliwia wykrycie zanikowego zapalenia żołądka i wysokiego ryzyka wystąpienia wrzodów żołądka i raka. Tak więc, jeśli współczynnik jest mniejszy niż 2,5, mówimy o zanikowym zapaleniu żołądka i wysokim ryzyku raka żołądka. A przy współczynniku większym niż 2,5 - o wysokim ryzyku wrzodów żołądka. Ponadto stosunek stężeń pepsynogenów we krwi pozwala odróżnić funkcjonalne zaburzenia trawienia (na przykład na tle stresu, niedożywienia itp.) Od prawdziwych organicznych zmian w żołądku. Dlatego obecnie oznaczanie aktywności pepsynogenów wraz z obliczeniem ich stosunku jest alternatywą dla gastroskopii dla osób, które z jakichkolwiek powodów nie mogą poddać się tym badaniom..

Oznaczanie aktywności pepsynogenów I i II przedstawiono w następujących przypadkach:

  • Ocena stanu błony śluzowej żołądka u osób z zanikowym zapaleniem błony śluzowej żołądka;
  • Identyfikacja postępującego zanikowego zapalenia żołądka z wysokim ryzykiem zachorowania na raka żołądka;
  • Identyfikacja wrzodów żołądka i dwunastnicy;
  • Wykrywanie raka żołądka;
  • Monitorowanie skuteczności leczenia zapalenia żołądka i wrzodów żołądka.

Zwykle aktywność każdego pepsynogenu (I i II) wynosi 4 - 22 μg / l.

Wzrost zawartości każdego pepsynogenu (I i II) we krwi obserwuje się w następujących przypadkach:

  • Ostre i przewlekłe zapalenie żołądka;
  • Zespół Zollingera-Ellisona;
  • Wrzód dwunastnicy;
  • Wszelkie warunki, w których stężenie kwasu solnego w soku żołądkowym jest zwiększone (tylko dla pepsynogenu I).

Spadek zawartości każdego pepsynogenu (I i II) we krwi obserwuje się w następujących przypadkach:
  • Postępujące zanikowe zapalenie żołądka;
  • Rak (rak) żołądka;
  • Choroba Addisona;
  • Niedokrwistość złośliwa (tylko dla pepsynogenu I), zwana także chorobą Addisona-Birmera;
  • Obrzęk śluzowaty;
  • Stan po resekcji (usunięciu) żołądka.

Cholinesteraza (ChE)

Ta sama nazwa „cholinoesteraza” zwykle odnosi się do dwóch enzymów - prawdziwej cholinoesterazy i pseudocholinesterazy. Oba enzymy są zdolne do rozszczepiania acetylocholiny, która jest mediatorem w połączeniach nerwowych. Prawdziwa cholinoesteraza bierze udział w przekazywaniu impulsów nerwowych i jest obecna w dużych ilościach w tkankach mózgowych, zakończeniach nerwowych, płucach, śledzionie, erytrocytach. Pseudocholinesteraza odzwierciedla zdolność wątroby do syntezy białek i odzwierciedla funkcjonalną aktywność tego narządu.

Obie cholinoesterazy są obecne w surowicy krwi, dlatego określa się całkowitą aktywność obu enzymów. W efekcie oznaczenie aktywności cholinoesterazy we krwi służy do identyfikacji pacjentów, u których środki zwiotczające mięśnie (leki rozluźniające mięśnie) mają długotrwałe działanie, co jest istotne w praktyce anestezjologa przy obliczaniu prawidłowej dawki leków i zapobieganiu wstrząsowi cholinergicznemu. Ponadto aktywność enzymatyczna jest określana w celu wykrycia zatrucia związkami fosforoorganicznymi (wiele pestycydów rolniczych, herbicydów) i karbaminianami, w których aktywność cholinoesterazy jest obniżona. Również w przypadku braku zagrożenia zatruciem i planowanej operacji określa się aktywność cholinoesterazy w celu oceny stanu czynnościowego wątroby..

Wskazaniami do określenia aktywności cholinoesterazy są następujące warunki:

  • Diagnostyka i ocena skuteczności terapii wszelkich chorób wątroby;
  • Wykrywanie zatrucia związkami fosforoorganicznymi (insektycydy);
  • Określenie ryzyka powikłań podczas planowanych operacji z zastosowaniem środków zwiotczających mięśnie.

Zwykle aktywność cholinoesterazy we krwi dorosłych wynosi 3700 - 13200 U / L, gdy jako substrat stosuje się butyrylocholinę. U dzieci od urodzenia do szóstego miesiąca życia aktywność enzymatyczna jest bardzo niska, od 6 miesięcy do 5 lat - 4900 - 19800 U / L, od 6 do 12 lat - 4200 - 16300 U / L, a od 12 lat - jak u dorosłych.

Wzrost aktywności cholinoesterazy obserwuje się w następujących stanach i chorobach:

  • Hiperlipoproteinemia typu IV;
  • Nerczyca lub zespół nerczycowy;
  • Otyłość;
  • Cukrzyca typu II;
  • Guzy piersi u kobiet;
  • Wrzód żołądka;
  • Astma oskrzelowa;
  • Enteropatia wysiękowa;
  • Choroba psychiczna (psychoza maniakalno-depresyjna, nerwica depresyjna);
  • Alkoholizm;
  • Pierwsze tygodnie ciąży.

Spadek aktywności cholinoesterazy obserwuje się w następujących stanach i chorobach:
  • Genetycznie określone warianty aktywności cholinoesterazy;
  • Zatrucie organofosforanami (środki owadobójcze itp.);
  • Zapalenie wątroby;
  • Marskość wątroby;
  • Zastoinowa wątroba z niewydolnością serca;
  • Przerzuty nowotworów złośliwych do wątroby;
  • Amebiaza wątrobowa;
  • Choroby dróg żółciowych (zapalenie dróg żółciowych, zapalenie pęcherzyka żółciowego);
  • Ostre infekcje;
  • Zatorowość płucna;
  • Choroby mięśni szkieletowych (zapalenie skórno-mięśniowe, dystrofia);
  • Stany po operacji i plazmaferezie;
  • Przewlekłą chorobę nerek;
  • Późna ciąża;
  • Wszelkie stany, którym towarzyszy spadek poziomu albuminy we krwi (na przykład zespół złego wchłaniania, post);
  • Złuszczające zapalenie skóry;
  • Szpiczak;
  • Reumatyzm;
  • Zawał mięśnia sercowego;
  • Złośliwe guzy o dowolnej lokalizacji;
  • Przyjmowanie niektórych leków (doustne środki antykoncepcyjne, hormony steroidowe, glukokortykoidy).

Fosfataza Alkaliczna (ALP)

Fosfataza alkaliczna (ALP) jest enzymem, który rozszczepia estry kwasu fosforowego i bierze udział w metabolizmie fosforu i wapnia w tkance kostnej i wątrobie. Najwięcej znajduje się w kościach i wątrobie i dostaje się do krwiobiegu z tych tkanek. W związku z tym część alkalicznej fosfatazy we krwi pochodzi z kości, a część z wątroby. Zwykle do krwiobiegu dostaje się mało alkalicznej fosfatazy, a jej aktywność wzrasta wraz z niszczeniem komórek kostnych i wątroby, co jest możliwe przy zapaleniu wątroby, cholestazie, osteodystrofii, nowotworach kości, osteoporozie itp. Dlatego enzym jest wskaźnikiem stanu kości i wątroby..

Wskazaniami do określenia aktywności fosfatazy alkalicznej we krwi są następujące stany i choroby:

  • Identyfikacja uszkodzenia wątroby związanego z zablokowaniem dróg żółciowych (np. Kamica żółciowa, guz, torbiel, ropień);
  • Diagnostyka chorób kości, w których dochodzi do ich zniszczenia (osteoporoza, osteodystrofia, osteomalacja, guzy i przerzuty do kości);
  • Diagnoza choroby Pageta;
  • Rak głowy trzustki i nerek;
  • Choroba jelit;
  • Ocena skuteczności leczenia krzywicy witaminą D..

Zwykle aktywność fosfatazy zasadowej we krwi u dorosłych mężczyzn i kobiet wynosi 30 - 150 U / l. U dzieci i młodzieży aktywność enzymu jest wyższa niż u dorosłych, ze względu na bardziej aktywne procesy metaboliczne w kościach. Normalna aktywność fosfatazy alkalicznej we krwi u dzieci w różnym wieku jest następująca:
  • Dzieci do 1 roku życia: chłopcy - 80 - 480 U / l, dziewczynki - 124 - 440 U / l;
  • Dzieci 1-3 lat: chłopcy - 104 - 345 U / l, dziewczynki - 108 - 310 U / l;
  • Dzieci 3-6 lat: chłopcy - 90 - 310 U / l, dziewczynki - 96 - 295 U / l;
  • Dzieci 6 - 9 lat: chłopcy - 85 - 315 U / l, dziewczynki - 70 - 325 U / l;
  • Dzieci 9 - 12 lat: chłopcy - 40 - 360 U / l, dziewczynki - 50 - 330 U / l;
  • Dzieci 12-15 lat: chłopcy - 75-510 U / l, dziewczynki - 50-260 U / l;
  • Dzieci 15-18 lat: chłopcy - 52-165 U / l, dziewczynki - 45-150 U / l.

Wzrost aktywności fosfatazy alkalicznej we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Choroby kości ze zwiększonym rozpadem tkanki kostnej (choroba Pageta, choroba Gauchera, osteoporoza, osteomalacja, rak i przerzuty do kości);
  • Nadczynność przytarczyc (podwyższone stężenie parathormonów we krwi);
  • Rozlane toksyczne wole;
  • Białaczka;
  • Krzywica;
  • Okres gojenia złamań;
  • Choroby wątroby (marskość, martwica, rak i przerzuty do wątroby, zakaźne, toksyczne, polekowe zapalenie wątroby, sarkoidoza, gruźlica, infekcje pasożytnicze);
  • Zablokowanie dróg żółciowych (zapalenie dróg żółciowych, kamienie dróg żółciowych i woreczka żółciowego, guzy dróg żółciowych);
  • Niedobór wapnia i fosforanów w organizmie (na przykład z powodu postu lub złego odżywiania);
  • Cytomegalia u dzieci;
  • Mononukleoza zakaźna;
  • Zawał płuc lub nerek;
  • Wcześniaki;
  • Trzeci trymestr ciąży;
  • Okres szybkiego wzrostu u dzieci;
  • Choroby jelit (wrzodziejące zapalenie okrężnicy, zapalenie jelit, infekcje bakteryjne itp.);
  • Przyjmowanie leków toksycznych dla wątroby (metotreksat, chloropromazyna, antybiotyki, sulfonamidy, duże dawki witaminy C, magnezja).

Spadek aktywności fosfatazy zasadowej we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Niedoczynność tarczycy (niedobór hormonów tarczycy);
  • Szkorbut;
  • Ciężka niedokrwistość;
  • Kwashiorkor;
  • Niedobór wapnia, magnezu, fosforanów, witamin C i B.12;
  • Nadmiar witaminy D;
  • Osteoporoza;
  • Achondroplazja;
  • Kretynizm;
  • Dziedziczna hipofosfatazja;
  • Niektóre leki, takie jak azatiopryna, klofibrat, danazol, estrogeny, doustne środki antykoncepcyjne.

Autor: Nasedkina A.K. Specjalista ds. Badań biomedycznych.

Publikacje O Pęcherzyka Żółciowego

Co oznaczają nudności po jedzeniu i co to znaczy, co zrobić, jak się pozbyć

Przełyk

Nudności po jedzeniu to częsty problem, na który cierpi wiele osób. Ciągłe nudności wpływają na przyjmowanie pokarmu, ograniczają przyjmowanie pokarmu, komunikację, drażliwość i niepokój.

Dieta na zapalenie żołądka żołądka o niskiej kwasowości

Przełyk

Główne zasadyPrzewlekłe zapalenie żołądka uważane jest za chorobę, w której dochodzi do zmian zapalnych i zwyrodnieniowych błony śluzowej żołądka.